إنزيم

من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
اذهب إلى: تصفح، ‏ ابحث
مخطط لأنزيم تريوزفوسفات إيزميراز

الإنزيم أو إنظيم وهي كلمة لاتينية تعني (في الخميرة)، إذ إن عملية الحفز الحيوي، اكتشفت أولا في عملية تخمر الجلوكوز إلى كحول بواسطة الخميرة. الإنزيم عبارة عن آحين (بروتين) أو معقد بروتيني معدني يعمل ضمن الجسم الحي في نطاق درجة حرارة الجسم الفيزيولوجية كوسيط يعمل على تسريع التفاعلات الكيميائية الحيوية والتحكم بالبنية الفراغية للناتج، آلية عمله تشابه باقي الوسطاء عن طريق خفض طاقة التنشيط مما يسمح بانجاز تفاعلات تجري عادة ضمن درجات حرارة مرتفعة جدا، وفق الشروط الحيوية بدرجة حرارة لا تتعدى درجة حرارة الجسم الحي، ليعود بعد انجاز التفاعل إلى وضعه الأصلي مما يمكنه من المشاركة بتفاعل جديد وهذا ما يسمح لكميات قليلة من الأنزيم بالمشاركة لفترة زمنية طويلة في التفاعل.

البنية ثلاثية الأبعاد[عدل]

صورة توضح مواقع الارتباط في الأنزيمات.

تتحدد وظيفة الإنزيمات كما هي حالة البروتينات ببنيتها ثلاثية الأبعاد، ويمكن أن نصنف الأنزيمات حسب عدد السلاسل الببتيدية المشاركة في تركيبها:

  • آحينات (بروتينات) أحادية الجزيء: تتالف من سلسلة ببتيدية واحدة ملتفة مؤلفة من مئات الحموض الأمينية.
  • آحينات (بروتينات) متعددة الجزيء: تتألف من عدة سلاسل ببتيدية، مختلفة أو متماثلة، تتصرف معا كانها بنية واحدة.

و كما هي حال 'البروتينات' فإن الأنزيمات تتشكل من سلاسل ببتيدية مؤلفة من حموض امينية تلتف على بعضها لتشكيل بنية ثلاثية الأبعاد، كما تترابط السلاسل الببتيدية بعد ذلك بروابط غير تكافؤية لتكون بروتينات معقدة تمتلك خواصا حركية ومراكز ارتباط.

معظم الأنزيمات تشكل جزيئات بروتينية ضخمة أكبر بكثير من الركائز التي ترتبط بها لذلك فإن ما يشكل تماسا مباشرا بين الأنزيم والركازة المرتبطة لا يتعدى عشرة حموض امينية تشكل ما يسمى تجويف أو موقع الارتباط. أحيانا يمتلك الأنزيم أكثر من موقع ارتباط واحد وأحيانا يوجد ضمن الأنزيم موقع ارتباط تميم العامل وارتباطه ضروري لإنجاز التفاعل. بعض المواقع الارتباطية ذات وظيفة تنظيمية، فهي تقوم بزيادة أو تخفيض نشاط الأنزيم.

الاصطفائية[عدل]

الأنزيمات بشكل عام اصطفائية بالنسبة للتفاعلات والركائز التي تنجز هذه التفاعلات عليها، وتلعب هنا تكاملية الشكل والشحنة لكل من البروتين والركازة (المادة الأساس) دورا مهما في هذه الاصطفائية.

فرضية القفل والمفتاح[عدل]

فرضية القفل والمفتاح لفيشر لتوضيح آلية عمل الأنزيمات.

وضعت هذه الفرضية من قبل اميل فيشر لتفسير اصطفائية الأنزيمات حيث افترض ان موقع الارتباط في الأنزيم يشابه دور القفل الذي لا يفتحه إلا مفتاح مخصص له ينطبق شكله على متطلبات هذا القفل، وهذا ما يؤدي إلى ان جزيئات معينة فقط تستطيع الارتباط بالانزيم في موقع ارتباطه التفاعلي لتخضع للتقاعلات التي ينجزها الأنزيم.

فرضية التلاؤم المستحث (المحرض)[عدل]

مخطط لتوضيح آلية التلاؤم المحرض لتفسير الآلية الحركية لعمل الأنزيمات.

اقترح كوشلاند فرضية معدلة عن فرضية القفل والمفتاح آخذا بعين الاعتبار حركية الجزيئات البروتينية، حيث افترض أن المتغير الضروري أن تناسب الركيزة تماما شكل موقع الارتباط، فالسلاسل الببتيدية في موقع الارتباط تستطيع أن تغير موافعها لتلائم ارتباط بعض الركائز، كما أن هذه السلاسل الببتيدية تأخذ في شكلها الجديد وضعية تسهل عملها التحفيزي مما يؤدي إلى إنجاز التفاعل الكيميائي المطلوب.

عوامل الأنزيم المرافقة[عدل]

بعض الأنزيمات تستطيع أن تقوم لوحدها بالمهمة التحفيزية كاملة لكن هذه ليست حالة معظم الانزيمات فمعظم الأنزيمات تحتاج عوامل مرافقة تساعدها على انجاز التفاعلات، هذه العوامل المرافقة هي غالبا جزيئات غير بروتينية يمكننا تصنيفها في ثلاثة أقسام :

منشطات الأنزيم، تَميمُ الإِنْزيم (كوأنزيم), مَجْمُوْعَةٌ ضَميمَة.

اصطلاحات تسمية الأنزيمات[عدل]

المجموعة التفاعل المحفز التفاعل النموذجي Enzyme example(s) with trivial name
EC 1
أوكسيدوريدوكتاز (أنزيمات الأكسدة-إرجاع)
To catalyze تفاعلات أكسدة/إرجاع ; نقل لذرات H و O أو الكترونات من مادة لأخرى AH + B → A + BH (reduced)
A + O → AO (oxidized)
ديهيدروجيناز, أوكسيداز
EC 2
ترانسفيراز (أنزيمات النقل
نقل زمرة وظيفية من مادة إلى أخرى another. The الزمرة قد تكون : متيل - أسيل - فوسفات AB + C → A + BC ترانسأميناز, كيناز
EC 3
هيدرولاز (أنزيمات الحلمهة)
إنتاج مادتين من مادة واحدة بتفاعل الحلمهة AB + H2O → AOH + BH ليباز, أميلاز, بيبتيداز
EC 4
لياز
إضافة أو نزع لمجموعات بطريقة غير إماهية (دون تدخل جزيئة الماء: الروابط التالية C-C, C-N, C-O or C-S يمكن ان تكسر RCOCOOH → RCOH + CO2 هيستادين دي كربوكسيلايز وجلوتامايت دي كربو كسيلايز
EC 5
إيزوميراز (أنزيمات إعادة الترتيب)
إعادة ترتيب داخل-جزيئي, i.e. تزامر يغير ترتيب المجموعات الوظيفية داخل الجزيئة الواحدة AB → BA ايزوميراز, موتاز
EC 6
ليغاز (أنزيمات الربط)s
دمج جزيئتين مع بعضهما عن طريق تشكيل روابط جديدة تكافؤية من نوع C-O, C-S, C-N or C-C يترافق مع تحطم جزيئات ATP لكسب الطاقة X + Y+ ATP → XY + ADP + Pi سينثيتاز

|}

أنواع الأنزيمات[عدل]

انظر قائمة الأنزيمات

انظر أيضا[عدل]

مراجع[عدل]

تاريخ وتسمية الإنزيمات

بنية وآلية عمل الإنزيمات

  • Fersht, A. Structure and Mechanism in Protein Science: A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding. W. H. Freeman, 1998 ISBN 0-7167-3268-8
  • Walsh, C., Enzymatic Reaction Mechanisms. W. H. Freeman and Company. 1979. ISBN 0-7167-0070-0
  • Page, M. I., and Williams, A. (Eds.), 1987. Enzyme Mechanisms. Royal Society of Chemistry. ISBN 0-85186-947-5
  • Bugg, T. Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry, 2004, Blackwell Publishing Limited; 2nd edition. ISBN 1-4051-1452-5
  • Warshel, A., Computer Modeling of Chemical Reactions in enzymes and Solutions John Wiley & Sons Inc. 1991. ISBN 0-471-18440-3

الترموديناميك

الحركيات والتثبيط الإنزيمي

  • Athel Cornish-Bowden, Fundamentals of Enzyme Kinetics. (3rd edition), Portland Press (2004), ISBN 1-85578-158-1.
  • Irwin H. Segel, Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems. Wiley-Interscience; New Ed edition (1993), ISBN 0-471-30309-7.
  • John W. Baynes, Medical Biochemistry, Elsevier-Mosby; 2th Edition (2005), ISBN 0-7234-3341-0, p. 57.

وظيفة وتحكم الإنزيمات في الخلية

  • Price, N. and Stevens, L., Fundamentals of Enzymology: Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins Oxford University Press, (1999), ISBN 0-19-850229-X
  • Nutritional and Metabolic Diseases Chapter of the on-line textbook "Introduction to Genes and Disease" from the NCBI.

اصطلاحات تسمية الإنزيمات

  • Enzyme Nomenclature, Recommendations for enzyme names from the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology.
  • Koshland D. The Enzymes, v. I, ch. 7, Acad. Press, New York, (1959)

تطبيقات صناعية

وصلات خارجية[عدل]