اسبارتات ناقل الكربامويل

من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
اذهب إلى: تصفح، ‏ ابحث
اسبارتاتي ناقل الكربامويل
Apartate-carbamoyltransferase-pdb-2ATC.png
اسبارتاتي ناقل الكربامويل في الإشريكية القولونية. 2ATC PDB.
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي 2.1.3.2
رقم التسجيل CAS 9012-49-1
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيم راجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغ راجع BRENDA
إكسباسي راجع NiceZyme
موسوعة كيوتو راجع KEGG
ميتاسيك المسار الاستقلابي
بريام ملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتين RCSB PDB PDBe PDBsum
الأونتولوجيا الجينية AmiGO / EGO

اسبارتاتي ناقل الكربامويل ((بالإنجليزية: Aspartate carbamoyltransferase))اسبارتاتي ناقلة الكربامويل يختصرب( ATCase) يحفز الخطوة الأولى في طريق السكروز بيريميدين شيفرته المختصرة هي(EC 2.1.3.2).وهوانزيم معقد ومتعدد الوحيدات يتكون من 12 مفارز (300 كيلو دالتون في كل مجموعة). [1] . وظيفته هي تكوين مفارز هو C6R6، وتشكيل مفارز من 2 أرتب الحفاز (34 كيلو دالتون) و 3 من ديميرس (dimers) مفارز التنظيمية (17 كيلو دالتون). ترتيب خاص للمفارز المحفزة وينظمها في سلوك تفارغي و يعلق ركائز لها. [2] .

موقعه[عدل]

اسبارتاتي ناقل الكربامويل لا يتبع ميكايليسالمينتن، ولكنه يقع بين منخفضة النشاط، "بنطاق ضيق" وعالية النشاط، بشكل واسع "استرخاء" . [3] يقوم هذا الانزيم بربط ركائز إلى مفارز المحفزات ويحولها في توازن إلى وحدات صغيرة النتائج التنظيمية .

رد الفعل[عدل]

اسبارتاتي ناقل الكربامويل هو انزيم ذو درجة عالية من التنظيم يحفز الخطوة الأولى التي تتم في البيريميدين الحيوي، والتكثيف من اسبارتاتي و كرباميل الفوسفات إلى شكل N-كرباميل-L-اسبارتاتي و [[فوسفات غير عضوي] ]. و يتحكم في معدل الحيوي بيريميدين عن طريق تغيير سرعة الحفاز في الاستجابة الى مستويات الخلايا في كل من بيريميدين و البيورين . المنتج النهائي للمسار بيريميدين، CTP، يؤدي الى انخفاض في سرعة الحفاز، في حين أن أدينوسين ثلاثي الفوسفات ( ATP)، والمنتج النهائي للمسار مواز البيورين، يمارس تأثير معاكس،في عملية النشاط التحفيزي. رد فعل اسبارتاتي ناقل الكربامويل.

المراجع[عدل]

  1. ^ Simmer JP, Kelly RE, Rinker AG Jr, Zimmermann BH, Scully JL, Kim H, Evans DR (January 1990). "Mammalian dihydroorotase: nucleotide sequence, peptide sequences, and evolution of the dihydroorotase domain of the multifunctional protein CAD". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 87 (1): 174–8. doi:10.1073/pnas.87.1.174. PMC 53223. PMID 1967494. 
  2. ^ Macol CP, Tsuruta H, Stec B, Kantrowitz ER (May 2001). "Direct structural evidence for a concerted allosteric transition in Escherichia coli aspartate transcarbamoylase". Nature Structural Biology 8 (5): 423–6. doi:10.1038/87582. PMID 11323717. 
  3. ^ Helmstaedt K, Krappmann S, Braus GH (September 2001). "Allosteric regulation of catalytic activity: Escherichia coli aspartate transcarbamoylase versus yeast chorismate mutase". Microbiology and Molecular Biology Reviews : MMBR 65 (3): 404–21, table of contents. doi:10.1128/MMBR.65.3.404-421.2001. PMC 99034. PMID 11528003. 

وصلات اضافية[عدل]

قالب:واحد ترانسفيراز الكربون

قالب:استقلاب النوكليوتيدات

قالب:المجمعات متعدد الإنزيمات