هذه المقالة يتيمة. ساعد بإضافة وصلة إليها في مقالة متعلقة بها

رهب الحموضة

من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
اذهب إلى: تصفح، ‏ ابحث

ألِيفُ الحَمْض (Acidophiles) أو الكائنات الحية الحمضية هي تلك الكائنات التي تزدهر في ظل بيئة حمضية عالية (عادة ما تكون في درجة حموضة 2.0 أو أقل). يمكن أن تتواجد هذه الكائنات الحية في فروع مختلفة من شجرة الحياة بما في ذلك العتائق والبكتريا وحقيقيات النوى.

قائمة الكائنات الحية الحمضية[عدل]

تتضمن القائمة الجزئية لهذه الكائنات الحية:

العتائق
  • [سولفولوباليس (Sulfolobales) وهو أحد أنواع شعبة كريناركيتوتا (Crenarchaeota)‏[1] في العتائق
  • ثيرموبلازماتلس (Thermoplasmatales) وهو أحد أنواع شعبة العتائق العريضة (Euryarchaeota)‏ [1] في العتائق
  • [الكائنات الحية الحمضية الضئيلة في المناجم (ARMAN) الموجودة في شعبة العتائق العريضة [1] في العتائق
  • أسيدينوس بريرلي أ إنفيرنيس (Acidianus brierleyi, A. infernus) البكتريا الحمضية العتيقة المشبعة بالحرارة اللاهوائية
  • ميتالوسفيرسديولا (Metallosphaera sedula) حمضي حراري
البكتيريا
  • جرثوم حمضي,[2] هو إحدى شعب البكتيريا
  • أسيدثيوباسيلاس (Acidithiobacillales) وهو أحد أنواع المتقلبات مثل فيروكسيدانز (ferrooxidans) وأ. ثيوكسدانز (thiooxidans)

بروسبيرس :*ثيوباثيلوس (Thiobacillus) وتي أسيدوفيلس (acidophilus) وتي أورجانوفوريس (organovorus) وتي كوبرينس (cuprinus

  • الخلالة الاسيتية (Acetobacter aceti) وهي عبارة عن بكتيريا تنتج حمض أسيتي (خل) من تأكسد الإيثانول.
  • اليسيلوبكيلوس (Alicyclobacillus) هو أحد أنواع البكتريا التي يمكن أن تلوث عصائر الفاكهة [3]

آليات التكيف مع البيئات الحمضية[عدل]

طورت معظم الكائنات الحمضية آليات فعالة جدا لضخ البروتونات من حيز داخل الخلايا لتحافظ على السّيتوبلازم في درجة الحموضة الطبيعية أو في درجة قريبة من الدرجة الطبيعية. ومن ثم لا تحتاج البروتينات بداخل الخلايا إلى تطوير استقرار الحمض من خلال التطور. ومع ذلك، تتمتع أليفات الحمض الأخرى مثل الخَلاَّلَة الأسيتية بسيتوبلازما مُحَمَّضة تجبر كل البروتينات الموجودة في الجينوم تقريبا على تطوير استقرار الحمض.[4] ولهذا السبب، أصبحت الخلالة الأسيتية مصدرًا قيّما لفهم الآليات التي من خلالها يمكن للبروتينات أن تحافظ على استقرار الحمض.

كشفت الدراسات التي أجريت على البروتينات المتكيفة مع درجة حموضة منخفضة للبروتين عن عدد قليل من الآليات التي تحقق من خلالها البروتينات استقرار الحمض. وفي معظم البروتينات مستقرة الحمض (مثل البيبسين(pepsin) وسوكس إف(soxF) وهو بروتين من فصيلة سولفوبلوس أسيدوكالداريوس (Sulfolobus acidocaldarius)، ثبت وجود وفرة مفرطة من الرواسب الحمضية التي تقلل من عدم استقرار درجة الحموضة المنخفضة التي تحدث بواسطة تعزيز الشحنة الإيجابية. تتضمن الآليات الأخرى الحد من إمكانية وصول مذيب الرواسب الحمضية أو تقييد العوامِل المعدنية المساعدة. وفي الحالة الخاصة باستقرار الحمض، تبين أن البروتين الخاص بإنزيم ناباس (NAPase) المستخرج من النُّوكارْدانِيَّةألبا ((Nocardiopsis alba)) ينقل الجسور الملحية الحساسة للحمضيات بعيدًا عن المناطق التي تلعب دورا مهمًّا في عملية الانتشار. وفي هذه الحالة الخاصة باستقرار الحمض الحركي، تتحقق سمة طول عمر البروتين من خلال مجموعة واسعة من الأس هيدروجيني الحمضي والأساسي على حدٍ سواء.

انظر أيضًا[عدل]

  • العدلات
  • أليفات الأحماض في خروج المياه الحمضية من المناجم

المراجع[عدل]

  1. ^ أ ب ت http://141.150.157.117:8080/prokPUB/index.htm
  2. ^ Quaiser et al., Mol. Micro. 50, p.563.[full citation needed]
  3. ^ Pettipher GL, Osmundson ME, Murphy JM (March 1997). "Methods for the detection and enumeration of Alicyclobacillus acidoterrestris and investigation of growth and production of taint in fruit juice and fruit juice-containing drinks". Letters in Applied Microbiology 24 (3): 185–189. doi:10.1046/j.1472-765X.1997.00373.x. PMID 9080697. 
  4. ^ Menzel, U.; Gottschalk, G. (1985). "The internal pH of Acetobacterium wieringae and Acetobacter aceti during growth and production of acetic acid". Arch Microbiol 143 (1): 47–51. doi:10.1007/BF00414767. 

كتابات أخرى[عدل]

  • Cooper, J. B.؛ Khan, G.; Taylor, G.; Tickle, I. J. & Blundell, T. L. (July 1990). "X-ray analyses of aspartic proteinases. II. Three-dimensional structure of the hexagonal crystal form of porcine pepsin at 2.3 A resolution". J Mol Biol 214 (1): 199–222. doi:10.1016/0022-2836(90)90156-G. PMID 2115088. 
  • Bonisch, H.,؛ Schmidt, C. L.; Schafer, G. & Ladenstein, R. (June 2002). "The structure of the soluble domain of an archaeal Rieske iron-sulfur protein at 1.1 A resolution". J Mol Biol 319 (3): 791–805. doi:10.1016/S0022-2836(02)00323-6. PMID 12054871. 
  • Schafer, K.؛ Magnusson، U؛ Scheffel، F؛ Schiefner، A؛ Sandgren، MO؛ Diederichs، K؛ Welte، W؛ Hülsmann، A؛ Schneider، E؛ Magnusson, U.; Scheffel, F.; Schiefner, A.; Sandgren, M. O.; Diederichs, K.; Welte, W.; Hulsmann, A.; Schneider, E. & Mowbray, S. L. (January 2004). "X-ray structures of the maltose-maltodextrin-binding protein of the thermoacidophilic bacterium Alicyclobacillus acidocaldarius provide insight into acid stability of proteins". J Mol Biol 335 (1): 261–74. doi:10.1016/j.jmb.2003.10.042. PMID 14659755. 
  • Walter, R. L.؛ Ealick, S. E.; Friedman, A. M.; Blake, R. C. 2nd; Proctor, P. & Shoham, M. (November 1996). "Multiple wavelength anomalous diffraction (MAD) crystal structure of rusticyanin: a highly oxidizing cupredoxin with extreme acid stability". J Mol Biol 263 (5): 730–51. doi:10.1006/jmbi.1996.0612. PMID 8947572. 
  • Botuyan, M. V.؛ Toy-Palmer, A.; Chung, J.; Blake, R. C. 2nd; Beroza, P.; Case, D. A. & Dyson, H. J. (1996). "NMR solution structure of Cu(I) rusticyanin from Thiobacillus ferrooxidans: structural basis for the extreme acid stability and redox potential". J Mol Biol 263 (5): 752–67. doi:10.1006/jmbi.1996.0613. PMID 8947573. 
  • Kelch, B. A.؛ Eagen, K. P.; Erciyas, F. P.; Humphris, E. L.; Thomason, A. R.; Mitsuiki, S.; Agard, D. A. (May 2007). "Structural and mechanistic exploration of acid resistance: kinetic stability facilitates evolution of extremophilic behavior". J Mol Biol 368 (3): 870–883. doi:10.1016/j.jmb.2007.02.032. PMID 17382344.