غلوكوكيناز

من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
اذهب إلى: تصفح، ‏ ابحث
غلوكوكيناز
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي 2.7.1.2
رقم التسجيل CAS 9001-36-9
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيم راجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغ راجع BRENDA
إكسباسي راجع NiceZyme
موسوعة كيوتو راجع KEGG
ميتاسيك المسار الاستقلابي
بريام ملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتين RCSB PDB PDBe PDBsum
الأونتولوجيا الجينية AmiGO / EGO

غلوكوكينازأو جلوكوكيناز(بالإنجليزية: Glucokinase) ويسمى ايضا (هكسوكيناز IV) شيفرته الكيميائية (EC 2.7.1.2)وهو احد انزيمات الكبد،[1] يسرع ويسهل عملية تحويل الغلوكوز الى غلوكوز -6- فسفات. وهي المرحلة الاولى من تحلل السكر (Glycolysis). [2]

الوظيفة[عدل]

يقوم انزيم غلوكوكيناز بتسهل الفسفرة من الجلوكوز إلى جلوكوز 6 فوسفات. والذي يحدث في خلايا في الكبد والبنكرياس والأمعاء، والدماغ في البشر ومعظم الفقاريات الأخرى. فييلعب دورا هاما في كل من هذه الأجهزة في تنظيم التمثيل الغذائي للكربوهيدرات من خلال العمل كجهاز استشعار الجلوكوز، مما يثير التحولات في التمثيل الغذائي أو في وظيفة الخلية ويؤدي نتيجة ذلك الى استجابة لارتفاع أو انخفاض مستويات الجلوكوز، حيث تبدا التغيرات في التمثيل الغذائي بسرعة وتضهر في تلك التي تحدث بعد وجبة الطعام أو عند الصيام. والطفرات في الجين المسؤول عن هذا الانزيم يمكن أن يسبب أشكال غير عادية من مرض السكري أو نقص السكر في الدم.[3]

التحفيز الكيميائي[عدل]

الركيزة الرئيسية من الأهمية الفسيولوجية من غلوكوكيناز هو الجلوكوز، وهو المنتج الأكثر أهمية لجلوكوز 6 فوسفات (G6P). والركيزة الضرورية الأخرى، والتي هي مشتقة من الفوسفات، هو أدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP)، والتي يتم تحويلها إلى الأدينوساين ثنائي فسفات (ADP) عند إزالة الفوسفات.

رد الغعل[عدل]

رد الفعل الذي يحفزه الغلوكوكيناز هو: رد فعل عمل الغلوكوكيناز على الجلوكوز ATP تشارك في رد فعل معقد في شكل المغنيسيوم (المغنيسيوم) باعتباره العامل المساعد. وعلاوة على ذلك، في ظل ظروف معينة، فان الغلوكوكيناز، مثل الهكوسوكيناز ، يقوم بعملية الفسفرة في هيكسوز اس و (6 الكربون سكر اس) وفي جزيئات مماثلة. ولذلك يوصف بدقة أكبر رد فعل غلوكوكيناز العام كما الشكل التالي:

هيكسوز + MgATP2- → هيكسوز-PO32- + MgADP- + H+

المراجع[عدل]

  1. ^ Kawai S, Mukai T, Mori S, Mikami B, Murata K (April 2005). "Hypothesis: structures, evolution, and ancestor of glucose kinases in the hexokinase family". J. Biosci. Bioeng. 99 (4): 320–30. doi:10.1263/jbb.99.320. PMID 16233797. 
  2. ^ Iynedjian PB (January 2009). "Molecular physiology of mammalian glucokinase". Cell. Mol. Life Sci. 66 (1): 27–42. doi:10.1007/s00018-008-8322-9. PMC 2780631. PMID 18726182. 
  3. ^ Cardenas, M.L. (2004). "Comparative biochemistry of glucokinase". In Matschinsky, F.M.؛ Magnuson, M.A. Glucokinase And Glycemic Disease: From Basics to Novel Therapeutics (Frontiers in Diabetes). Basel: S. Karger AG (Switzerland). صفحات 31–41. ISBN 3-8055-7744-3. 

وصلات اضافية[عدل]