كاتالاز

من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
اذهب إلى: تصفح، ‏ ابحث
Catalase-1DGF.png
كاتالاز
متعرفات
الرمز CAT
HUGO 1516
Entrez 847
OMIM 115500
RefSeq NM_001752
UniProt P04040
بيانات أخرى
رقم رتبة الإنزيم 1.11.1.6
Locus Chr. 11 p13

كاتالاز (بالإنجليزية: Catalase) هو إنزيم منتشر في الكائنات الحية. تتضمن وظائفه تحفيز تحلل بيروكسيد الهيدروجين إلى ماء وأكسجين. يتميز كاتالاز عن باقي الإنزيمات بحصوله على أعلى معدلات انقلاب؛ حيث يستطيع جزيء واحد فقط تحويل 83,000 جزيء من بيروكسيد الهيدروجين إلى ماء وأكسجين في الثانية. ينتشر كاتالاز في الأنسجة النباتية ومعظم الكائنات الهوائية وبعض الكائنات اختيارية اللا هوائية.

الطبيعة الكيميائية[عدل]

الكاتالاز من الإنزيمات الحديدوبورفيرينية. يتكون الكاتالاز من مجموعتين؛ وحدة البروتين والمجموعة النشطة، وهي مجموعة تعويضية تشبه اليحمور وتسمى الهيماتين. يرتبط البروتين بالمجموعة النشطة عن طريق المجاميع الكربوكسيل الموجودة به.

عندما يختلف مصدر الكاتالاز فإن خصائصه ستختلف أيضاً، مثل الوزن الجزيئي ونشاطه الخ.. والاختلافات بين نوع الكاتالاز وغيره تكون في أساساً في تركيب البروتين وفي عدد المجاميع التعويضية (الهيماتين). وعن طريق تقدير كثافة الطيف التي تعود للبروتوهيماتين ومحتوى الإنزيم من الحديد، وجد أن الكاتالاز الحيواني يحتوي على 4 مجاميع نشطة (تعويضية) بينما الكاتالاز النباتي يحتوي على مجموعة واحدة فقط.

يعتبر كاتالاز من رباعيات الوحدة ويتكون من أربع سلاسل من متعدد الببتيد، كل سلسلة تحتوي على أكثر من 500 حمض أميني.

آلية الفعل[عدل]

السبب في تضمين الكاتالاز في خانة المواد ذات الفعل الحفزي هو قدرته على تحليل فوق أكسيد الهيدروجين إلى ماء وأكسجين جزيئي. ولكي يتم هذا التفاعل فإنه يحتاج إلى جزيئين من فوق أكسيد الهيدروجين، حيث يعمل الأول كمستقبل للإلكترونات والثاني كمعطي لها.

2 H2O2 → 2 H2O + O2

تثبيط الكاتالاز[عدل]

تعمل المركبات الحاجزة لحديد المجموعة الهيماتينية مثل السيانيد والأزايد والسلفايد والهيدروكسيل أمين على تثبيط جميع الإنزيمات الهيدربروتينية (المحتوية على الحديد) ومن ضمنها الكاتالاز، ويتميز الكاتالاز بإنه يثبط من قبل مواد أخرى غير متخصصة مثل النيتريت وأيونات الكلور والخلات والفوسفات والكبريتات، والسبب في ذلك هو مشاركة أو منافسة هذه الأيونات على الأماكن في حديد الإنزيم. كما تؤثر الأحماض على نشاط الكاتالاز وتوقفه تماماً حتى عند التركيزات المنخفضة، والسبب هو إن الحمض يحجز الهيدروكسيل (الخاص بفوق أكسيد الهيدروجين) عن المركز النشط للإنزيم. ومثال على ذلك حمض الفورميك في تركيز منخفض (0,02 مولر).

الوظيفة البيروكسيدية لإنزيم الكاتالاز[عدل]

تحت التركيزات المنخفضة جداً من فوق أكسيد الهيدروجين (هيدروكسيد الهيدروجين) (لا تزيد عن 10−9 مولر)، يعمل الكاتالاز على أكسدة الإيثانول والميثانول والفورمالدهيد والنيترات. وبذلك فإنه يشبه فعل إنزيمات أخرى مثل الكحول ديهيدروجينيز وزانثين أكسيداز وأكسيدات الأحماض الأمينية. ولكن سرعة الأكسدة تكون في هذه الحالة بطيئة مقارنة بالإنزيمات المتخصصة، وإذا زادت نسبة هيدروكسيد الهيدروجين فإنه سوف يعمل على أكسدته ويتوقف عن أكسدة الكحول.

تأثيره على أوراق النبات[عدل]

توجد علاقة طردية بين بناء صبغات اليخضور ونشاط الكاتالاز، وذلك يعني إنه عندما ينشط الإنزيم فإن معدلات إنتاج صبغات اليخضور ترتفع. وعندما ينخفض نشاط الإنزيم تنخفض معدلات إنتاج اليخضور. ووجد أن الأوراق الخضراء الشاحبة يكون نشاط الكاتالاز بها مرتفعا.

الدور الحيوي وتوضع إنزيم الكاتالاز[عدل]

يوجد لدى هيدروكسيد الهيدروجين تأثير سام عندما يزيد تركيزه في الخلية، ولذلك فكاتالاز هام جداً حيث يقوم بتحليل هيدروكسيد الهيدروجين الزائد في الخلية. وبالإضافة إلى ذلك فإنه يقوم بإمداد الأنسجة بالأكسجين الجزيئي حيث يصعب وصول ذلك الأكسجين إلى هذه الأنسجة. وأنزيم الكاتالاز (الكاتليز) موجود كثيراً في بعض النباتات الأرضية مثل ثمار البطاطا ... ويتم أستخلاص هذا الأنزيم بنقع مهروس البطاطا في الماء النقي (المقطر) وحفظ المحلول أو الأنزيم في درجة حرارة برودة

نظائر الكاتالاز[عدل]

يوجد في النبات ما قد يصل إلى 5 نظائر في بعض الأنسجة، وثلاث نظائر في الإندوسبرم.أما في الإنسان فيوجد هيئتين فقط وهما المرتبط بالجسيمات البروكسيمية والآخر ذائب. وتستعمل النسبة بين هذين في التعرف على بعض الأمراض في الإنسان.

مراجع[عدل]

  • إنزيمات الأكسدة والاختزال في مسارات تنفس النبات وطرق تقديرها. مصطفى حلمي مصطفى. كلية الزراعة جامعة عين شمس - مكتبة أوزوريس 2003.
Succinate Dehygrogenase 1YQ3 Haem group.png هذه بذرة مقالة عن الإنزيمات تحتاج للنمو والتحسين، فساهم في إثرائها بالمشاركة في تحريرها.