ليبوبروتين ليباز

من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
اذهب إلى: تصفح، ‏ ابحث
ليبوبروتين ليباز
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي 3.1.1.34
رقم التسجيل CAS 9004-02-8
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيم راجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغ راجع BRENDA
إكسباسي راجع NiceZyme
موسوعة كيوتو راجع KEGG
ميتاسيك المسار الاستقلابي
بريام ملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتين RCSB PDB PDBe PDBsum
الأونتولوجيا الجينية AmiGO / EGO

ليبوبروتين ليباز (بالإنجليزية: Lipoprotein lipase) اختصارا ( LPL) رقمه الكيميائي (EC 3.1.1.34). وهو انزيم عضو في عائلة الليباز ، والتي تضم بنكرياس الليباز ، الليباز الكبدي ، و ليباز البطانة الذي يفرز في البطانة الغشائية. ويعتبر انزيم يذوب في الماء الهيدروليز للدهون الثلاثية في البروتينات الدهنية ، مثل تلك التي توجد في الكيلومكرونات و البروتينات الدهنية منخفضة الكثافة (VLDL).

الموقع[عدل]

ويتواجد هذا الانزيم في الخلايا الدهنية . والبدناء لديهم عدد الخلايا الدهنية أكبر وبالتالي نشاط أكبر للأنزيم.وبالتالي فإن الزيادات المتواضعة في استهلاك الطاقة يكون لها تأثير أكثر عمقا على الأفراد الذين يعانون من السمنة المفرطة.

الوظيفة[عدل]

الأنزيم المحلل للدهون – ليبوبروتين ليباز ( LPL) يحفز تخزين الدهون , حيث يلعب إنزيم ليبوبروتين ليباز دور أساسي في تحطيم ثلاثيات الغليسريدات التي تحضر في الكيلومكرونات وجزيئات البروتينات الشحمية ذات الكثافة المنخفضة جداً، بحيث تطلق أحماضها الدهنية للدخول إلى خلايا النسيج. ويشارك أيضا في تعزيز امتصاص الخلوية من مخلفات الكيلومكرونات، للبروتينات الدهنية الغنية بالكوليسترول، والأحماض الدهنية الحرة. [1][2][3] LPL requires ApoC-II as a cofactor.[4][5] ليبوبروتين ليباز يتطلب في نشاطه APOC-II بمثابة عامل مساعد. [6][7][8]


المراجع[عدل]

  1. ^ Mead JR, Irvine SA, Ramji DP (December 2002). "Lipoprotein lipase: structure, function, regulation, and role in disease". J. Mol. Med. 80 (12): 753–69. doi:10.1007/s00109-002-0384-9. PMID 12483461. 
  2. ^ Rinninger F, Kaiser T, Mann WA, Meyer N, Greten H, Beisiegel U (July 1998). "Lipoprotein lipase mediates an increase in the selective uptake of high density lipoprotein-associated cholesteryl esters by hepatic cells in culture". J. Lipid Res. 39 (7): 1335–48. PMID 9684736. 
  3. ^ Ma Y, Henderson HE, Liu MS, Zhang H, Forsythe IJ, Clarke-Lewis I, Hayden MR, Brunzell JD (November 1994). "Mutagenesis in four candidate heparin binding regions (residues 279-282, 291-304, 390-393, and 439-448) and identification of residues affecting heparin binding of human lipoprotein lipase". J. Lipid Res. 35 (11): 2049–59. PMID 7868983. 
  4. ^ Kim SY, Park SM, Lee ST (January 2006). "Apolipoprotein C-II is a novel substrate for matrix metalloproteinases". Biochem. Biophys. Res. Commun. 339 (1): 47–54. doi:10.1016/j.bbrc.2005.10.182. PMID 16314153. 
  5. ^ Kinnunen PK, Jackson RL, Smith LC, Gotto AM, Sparrow JT (November 1977). "Activation of lipoprotein lipase by native and synthetic fragments of human plasma apolipoprotein C-II". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 74 (11): 4848–51. doi:10.1073/pnas.74.11.4848. PMC 432053. PMID 270715. 
  6. ^ Wang CS, Hartsuck J, McConathy WJ (January 1992). "Structure and functional properties of lipoprotein lipase". Biochim. Biophys. Acta 1123 (1): 1–17. doi:10.1016/0005-2728(92)90119-M. PMID 1730040. 
  7. ^ Wong H, Schotz MC (July 2002). "The lipase gene family". J. Lipid Res. 43 (7): 993–9. doi:10.1194/jlr.R200007-JLR200. PMID 12091482. 
  8. ^ Braun JE, Severson DL (October 1992). "Regulation of the synthesis, processing and translocation of lipoprotein lipase". Biochem. J. 287 ( Pt 2): 337–47. PMC 1133170. PMID 1445192. 

وصلات اضافية[عدل]

http://ghr.nlm.nih.gov/condition/familial-lipoprotein-lipase-deficiency

http://ajpendo.physiology.org/content/297/2/E271

http://medical-dictionary.thefreedictionary.com/lipoprotein+lipase