أوكسيداز الزانثين

من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
(بالتحويل من أوكسيديز الزانثين)
اذهب إلى: تصفح، ‏ ابحث
xanthine oxidase/dehydrogenase
XanthineOxidase-1FIQ.png
Crystallographic structure (monomer) of bovine xanthine oxidase.[1]
The bounded FAD (red), FeS-cluster (orange), the molybdopterin cofactor with molybdenum (yellow) and salicylate (blue) are indicated.
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي 1.17.3.2
رقم التسجيل CAS 9002-17-9
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيم راجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغ راجع BRENDA
إكسباسي راجع NiceZyme
موسوعة كيوتو راجع KEGG
ميتاسيك المسار الاستقلابي
بريام ملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتين RCSB PDB PDBe PDBsum
الأونتولوجيا الجينية AmiGO / EGO
xanthine oxidase/dehydrogenase
Identifiers
Symbol XDH
Entrez 7498
HUGO 12805
OMIM 607633
PDB 1FIQ
RefSeq NM_000379
UniProt P47989
Other data
EC number 1.17.3.2
Locus Chr. 2 p23.1

أوكسيديز الزانثين أو أكسيداز الزانثين (Xanthine oxidase) هو شكل من أشكال الزانثين المؤكسدة المختزلة ، وهو نوع من الإنزيم الذي يولد أنواع الاكسجين التفاعلية . [2] > هذه الانزيمات تحفيز أكسدة من هيبوزانتين إلى الزانثين ويمكن أن تزيد من تحفيز أكسدة الزانثين إلى حمض اليوريك . هذه الانزيمات تلعب دورا هاما في الانتقاض من البيورينات في بعض الأنواع، بما في ذلك البشر. [3][4]

يتم تعريف أوكسيديز الزانثين كنشاط انزيم (EC 1.17.3.2). 5] نفس البروتين،[5] xanthine dehydrogenase activity (EC 1.17.1.4).[6] والتي في البشر لديه HGNC المعتمدة الجين رمز XDH، يمكن أن يكون أيضا نازعة الزانثين النشاط EC 1.17.1.4). معظم من البروتين في الكبد موجود في نموذج مع النشاط نازعة الزانثين، ولكن يمكن تحويلها إلى أوكسيديز الزانثين عن طريق عكس عملية أكسدة سلفهيدريل أو لا رجعة فيه لتعديل البروتين.

رد الفعل[عدل]

يتم تحفيز التفاعلات الكيميائية التالية أوكسيديز الزانثين:

هيبوزانتين + H 2 O + O 2 \ rightleftharpoons الزانثين + H 2 O 2 الزانثين + H 2 O + O 2 \ rightleftharpoons حمض اليوريك + H 2 O 2 يمكن أوكسيديز الزانثين تعمل أيضا على بعض البيورينات الأخرى، pterins، والألدهيدات. على سبيل المثال، فإنه يحول بكفاءة 1-بالميثيل (أ المستقلب من الكافيين ) لحمض 1-methyluric، ولكن لديها نشاط يذكر على 3 بالميثيل. تحت بعض الظروف يمكن أن تنتج الفائق أيون RH + H 2 O + O 2 2 \ rightleftharpoons ROH + 2 O 2 - + 2 H + [6]

المراجع[عدل]

  1. ^ بنك بيانات البروتين 1FIQ; Enroth C, Eger BT, Okamoto K, Nishino T, Nishino T, Pai EF (September 2000). "Crystal structures of bovine milk xanthine dehydrogenase and xanthine oxidase: structure-based mechanism of conversion". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (20): 10723–8. doi:10.1073/pnas.97.20.10723. PMC 27090. PMID 11005854. 
  2. ^ Ardan T, Kovaceva J, Cejková J (2004). "Comparative histochemical and immunohistochemical study on xanthine oxidoreductase/xanthine oxidase in mammalian corneal epithelium". Acta Histochem 106 (1): 69–75. doi:10.1016/j.acthis.2003.08.001. PMID 15032331. 
  3. ^ Hille R (2005). "Molybdenum-containing hydroxylases". Arch. Biochem. Biophys. 433 (1): 107–16. doi:10.1016/j.abb.2004.08.012. PMID 15581570. 
  4. ^ Harrison R (2002). "Structure and function of xanthine oxidoreductase: where are we now?". Free Radic. Biol. Med. 33 (6): 774–97. doi:10.1016/S0891-5849(02)00956-5. PMID 12208366. 
  5. ^ "KEGG record for EC 1.17.3.2". 
  6. ^ "KEGG record for EC 1.17.1.4". 

وصلات خارجية[عدل]