كتيلة الدنا

من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
اذهب إلى: تصفح، ‏ ابحث

كتيلة الدنا وتعرف أيضا بالكتيلة المنزلقة هي بروتين مطوي يخدم كعامل محفز للتقدمية (بالإنجليزية: Processivity) في عملية تضاعف الدنا. بما أن بروتين الكتيلة هو عنصر حرج في دنا بوليميراز 3 هولوإنزيم (بالإنجليزية: DNA polymerase III holoenzyme) فإنه يقوم يربط بوليميراز الدنا مما يمنع الإنزيم من التفكك من خيط الدنا القالب. إن تفاعلات البروتين-بروتين البوليميرازية الكتيلية هي أقوى وأكثر تحديدا من التفاعلات المباشرة بين البوليميرزات وخيط الدنا القالب ويزيد حضور الكتيلة المنزلقة من عدد النيوكليوتيدات التي يمكن للبوليميراز أن يضيفها إلى الخيط المتنامي لكل حدث ترابط يحصل. إن وجود كتيلة الدنا يمكن أن يزيد من معدل تخليق الدنا إلى 1,000 طية مقارنة بالبوليميرات غير التقدمية.

E coli beta clamp 1MMI.png
التركيب البلوري لوحيدات بيتا الخاصة ببلمرة الدنا المزدوجة من الإشريكية القولونية. [1]
وحيدات بيتا مع بلمرة دنا ثلاثية
متعرفات
الرمز dnaN
HUGO [1]
Entrez 948218
UniProt P0A988
PDB 1MMI
بيانات أخرى
رقم رتبة الإنزيم 2.7.7.7


التركيب[عدل]

إن طية كتيلة الدنا هي عبارة عن بروتين ألفا+بيتا والتي تتجمع في بنية متعددة القسيمات التي تطوّق لولب الدنا المزدوج كما يضيف البوليميزر نيوكليوتيدات إلى الخيط المتنامي. تتجمع كتيلة الدنا عند شوكة التضاعف في الدنا وتنزلق عبر الدنا مع البوليميزر المتقدم، بمساعدة من طبقة من جزيئات الماء في المسام الوسطية للكتيلة بين الدنا وسطح البروتين. توجد طية كتيلة الدنا في كل من بدائيات النواة وحقيقيات النواة.

تكون الكتيلة من نوع بيتا في بدائيات النوى متثانية (جزيء مثنوي) أما في حقيقيات النوى فهي ثلاثية وبسبب الشكل الحلقي لعديد الوحدات المجمّعة، لا يمكن أن تنفصل الكتيلة من خيط القالب بدون التفكك إلى مونميرات.

تجميع كتيلة الدنا[عدل]

يتم تحميل الكتيلات المنزلقة داخل خيوط قالب الدنا المترافقة عن طريق بروتينات مخصوصة معروفة بمحملات الكتيلة المنزلقة؛ والتي تفكك الكتيلات بعد انتهاء التضاعف. تتداخل مواقع الارتباط لبروتينات الابتداء هذه مع مواقع الربط لبولميريزات الدنا ولذا فإن الكتيلة لا يمكن لها أن تترافق مع محملات الكتيلة والبولميزير معا. ويهذا لا تتفكك الكتيلة بينما تبقى البوليميراز مترابطا. على الرغم من أن كتيلات الدنا تلعب دورا اقل أهمية في الترابط مع بروتينات الدنا المتفاعلة الأخرى. مثل عوامل تجمع النيوكليوسومات (الجسيم النووي) وإنزيمات الربط (بالإنجليزية: Ligases) وشظايا أوكازاكي وبروتينات ترميم الدنا، فكل هذه البروتينات تتقاسم موقع ربط على كتيلة الدنا والتي تتداخل مع موقع محملات الكتيلة، مما يؤكد أن الكتيلة لن تتم إزالتها بينما لا يزال أي إنزيم يعمل على الدنا. يتطلب نشاط محملات الكتيلة تحلل أدينوسين ثلاثي الفوسفات (بالإنجليزية: ATP hydrolysis) لإغلاق الكتيلة حول الدنا.

1axc tricolor.png
كتيلة الدنا البشري المجمعة وهي عبارة عن مثلوث بروتيني للبروتين البشري PCNA. [2]
متعرفات
الرمز PCNA
HUGO 8729
Entrez 5111
OMIM 176740
RefSeq NM_002592
UniProt P12004
PDB 1axc
بيانات أخرى
رقم رتبة الإنزيم 2.7.7.7
Locus Chr. 20 pter-p12

كتيلة بيتا[عدل]

كتيلة بيتا هي كتيلة دنا محددة ووحيدات دنا بوليميراز 3 هولوإنزيم الموجودة في بدائيات الدنا. تتجمع وحيدتا بيتا حول الدنا بواسطة وحيدة جاما و تحلل أدينوسين ثلاثي الفوسفات، ويدعى هذا التجمع بمعقّد ما قبل التضاعف. بعد التجمع حول الدنا، فإن وحيدات الانجذاب من نوع بيتا لوحيدات جاما تستبدل بانجذاب لوحيدات ألفا وإبسيلون والتي تصنع سوية تركيبا كاملا للإنزيم (بالإنجليزية: Holoenzyme).[3][4][5] إن بوليمزيرات الدنا الثلاثية هي الإنزيم الرئيسي المعقد الذي يشارك في تضاعف دنا بدائيات النوى.

مراجع[عدل]

  1. ^ بنك بيانات البروتين 1MMI; Oakley AJ, Prosselkov P, Wijffels G, Beck JL, Wilce MC, Dixon NE (July 2003). "Flexibility revealed by the 1.85 Å crystal structure of the beta sliding-clamp subunit of Escherichia coli DNA polymerase III". Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 59 (Pt 7): 1192–9. doi:10.1107/S0907444903009958. PMID 12832762. 
  2. ^ Bruck I, O'Donnell M (2001). "The ring-type polymerase sliding clamp family". Genome Biol. 2 (1): REVIEWS3001. PMC 150441. PMID 11178284. 
  3. ^ Lewin, Benjamin (1997). Genes VI. Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press. صفحات 484–7. ISBN 0-19-857779-6. 
  4. ^ Lehninger, Albert L (1975). Biochemistry: The Molecular Basis of Cell Structure and Function. New York: Worth Publishers. صفحة 894. ISBN 0-87901-047-9. 
  5. ^ Stukenberg PT, Studwell-Vaughan PS, O'Donnell M (June 1991). "Mechanism of the sliding beta-clamp of DNA polymerase III holoenzyme". J. Biol. Chem. 266 (17): 11328–34. PMID 2040637. 

اقرأ أيضاً[عدل]

قراءات إضافية[عدل]

  • Watson JD, Baker TA, Bell SP, Gann A, Levine M, Losick R (2004). Molecular Biology of the Gene. San Francisco: Pearson/Benjamin Cummings. ISBN 0-8053-4635-X. 

وصلات خارجية[عدل]