إنزيم

مخطط لأنزيم تريوزفوسفات إيزميراز

الإنزيم أو إنظيم (بالإنجليزية: Enzyme)‏ وهي كلمة لاتينية تعني ( في الخميرة in yeast )، إذ إن عملية الحفز الحيوي، اكتشفت أولا في عملية تخمر الجلوكوز إلى كحول بواسطة الخميرة. الإنزيم عبارة عن بروتين أو معقد بروتيني معدني يعمل ضمن الجسم الحي في نطاق درجة حرارة الجسم الفيزيولوجية كوسيط يعمل على تسريع التفاعلات الكيميائية الحيوية والتحكم بالبنية الفراغية للناتج ، آلية عمله تشابه باقي الوسطاء عن طريق خفض طاقة التنشيط مما يسمح بانجاز تفاعلات تجري عادة ضمن درجات حرارة مرتفعة جدا ، وفق الشروط الحيوية بدرجة حرارة لا تتعدى درجة حرارة الجسم الحي ، ليعود بعد انجاز التفاعل إلى وضعه الأصلي مما يمكنه من المشاركة بتفاعل جديد وهذا ما يسمح لكميات قليلة من الأنزيم بالمشاركة لفترة زمنية طويلة في التفاعل.

البنية ثلاثية الأبعاد

صورة توضح مواقع الإرتباط في الأنزيمات.

تتحدد وظيفة الإنزيمات كما هي حالة البروتينات ببنيتها ثلاثية الأبعاد ، و يمكن أن نصنف الأنزيمات حسب عدد السلاسل الببتيدية المشاركة في تركيبها:

• بروتينات أحادية الجزيء: تتالف من سلسلة ببتيدية واحدة ملتفة مؤلفة من مئات الحموض لأمينية و ربما أكثر.
• بروتينات متعددة الجزيء: تتألف من عدة سلاسل ببتيدية ، مختلفة او متماثلة ، تتصرف معا كانها بنية واحدة.

و كما هي حال البروتينات فإن الأنزيمات تتشكل من سلاسل ببتيدية مؤلفة من حموض امينية تلتف على بعضها لتشكيل بنية ثلاثية الأبعاد ، كما تترابط السلاسل الببتيدية بعد ذلك بروابط غير تكافؤية لتكون بروتينات معقدة تمتلك خواصا حركية و مراكز ارتباط .

معظم الأنزيمات تشكل جزيئات بروتينية ضخمة أكبر بكثير من الركائز substrates التي ترتبط بها لذلك فإن ما يشكل تماسا مباشرا بين الأنزيم و الركازة المرتبطة لا يتعدى عشرة حموض امينية تشكل ما يسمى تجويف أو موقع الارتباط Bindingsite. أحيانا يمتلك الأنزيم أكثر من موقع ارتباط واحد و احيانا يوجد ضمن الأنزيم موقع ارتباط لعامل مرافق cofactor ارتباطه ضروري لإنجاز التفاعل. بعض المواقع الإرتباطية ذات وظيفة تنظيمية ، فهي تقوم بزيادة او تخفيض نشاط الأنزيم.

الإصطفائية

الأنزيمات بشكل عام اصطفائية بالنسبة للتفاعلات و الركائز التي تنجز هذه التفاعلات عليها ، و تلعب هنا تكاملية الشكل و الشحنة لكل من البروتين و الركازة دورا مهما في هذه الإصطفائية . خخخخ

فرضية القفل والمفتاح

فرضية القفل و المفتاح لفيشر لتوضيح آلية عمل الأنزيمات.

وضعت هذه الفرضية من قبل اميل فيشر لتفسير اصطفائية الأنزيمات حيث افترض ان موقع الإرتباط في الأنزيم يشابه دور القفل الذي لا يفتحه إلا مفتاح مخصص له ينطبق شكله على متطلبات هذا القفل ، وهذا ما يؤدي إلى ان جزيئات معينة فقط تستطيع الإرتباط بالنزيم في موقع ارتباطه التفاعلي لتخضع للتقاعلات التي ينجزها الأنزيم.

فرضية التلائم المحرض

مخطط لتوضيح آلية التلائم المحرض لتفسير الآلية الحركية لعمل الأنزيمات .

اقترح كوشلاند فرضية معدلة عن فرضية القفل و المفتاح آخذا بعين الإعتبار حركية الجزيئات البروتينية ، حيث افترض أن المنغير الضروري أن تناسب الركازة تماما شكل موقع الإرتباط ، فالسلاسل الببتيدية في موقع الإرتباط تستطيع أن تغير موافعها لتلائم ارتباط بعض الركائز ، كما ان هذه السلاسل الببتيدية تأخذ في شكلها الجديد وضعية تسهل عملها التحفيزي مما يؤدي إلى إنجاز التفاعل الكيميائي المطلوب .

عوامل الأنزيم المرافقة

بعض الأنزيمات تستطيع أن تقوم لوحدها بالمهمة التحفيزية كاملة لكن هذه ليست حالة معظم النزيمات فمعظم الأنزيمات تحتاج عوامل مرافقة تساعدها على انجاز التفاعلات ، هذه العوامل المرافقة هي غالبا جزيئات غير بروتينية يمكننا تصنيفها في ثلاثة أقسام :

منشطات الأنزيم activators ، متممات الأنزيم ( كوأنزيم) Coenzyme, مجموعات مضافة prosthetic group .

اصطلاحات تسمية الأنزيمات

المجموعة	التفاعل المحفز	التفاعل النموذجي	Enzyme example(s) with trivial name
EC 1 أوكسيدوريدوكتاز (أنزيمات الأكسدة-إرجاع)	To catalyze تفاعلات أكسدة/إرجاع  ; نقل لذرات H و O او الكترونات من مادة لأخرى	AH + B → A + BH (reduced) A + O → AO (oxidized)	ديهيدروجيناز, أوكسيداز
EC 2 ترانسفيراز (أنزيمات النقل	نقل زمرة وظيفية من مادة إلى أخرى another. The الزمرة قد تكون : متيل - أسيل - فوسفات	AB + C → A + BC	ترانسأميناز, كيناز
EC 3 هيدرولاز (أنزيمات الحلمهة)	إنتاج مادتين من مادة واحدة بتفاعل الحلمهة	AB + H2O → AOH + BH	ليباز, أميلاز, بيبتيداز
EC 4 لياز	إضافة أو نزع لمجموعات بطريقة غير إماهية (دون تدخل جزيئة الماء: الروابط التالية C-C, C-N, C-O or C-S يمكن ان تكسر	RCOCOOH → RCOH + CO2
EC 5 إيزوميراز (أنزيمات إعادة الترتيب)	إعادة ترتيب داخل-جزيئي, i.e. تزامر يغير ترتيب المجموعات الوظيفية داخل الجزيئة الواحدة	AB → BA	ايزوميراز, موتاز
EC 6 ليغاز (أنزيمات الربط)s	دمج جزيئتين مع بعضهما عن طريق تشكيل روابط جديدة تكافؤية من نوع C-O, C-S, C-N or C-C يترافق مع تحطم جزيئات ATP لكسب الطاقة	X + Y+ ATP → XY + ADP + Pi	سينثيتاز

أنواع الأنزيمات

انظر قائمة الأنزيمات

انظر أيضا

• حركيات الإنزيم Enzyme kinetics
• مثبطات الإنزيم Enzyme inhibitor
• معايرة الإنزيم Enzyme assay
• تحفيز إنزيمي Enzyme catalysis
• إنزيمات سومو SUMO enzymes
• قاعدة بيانات K_i
• بروتيوميات و هندسة البروتين protein engineering

مراجع

تاريخ و تسمية الإنزيمات

• New Beer in an Old Bottle: Eduard Buchner and the Growth of Biochemical Knowledge, edited by Athel Cornish-Bowden and published by Universitat de València (1997): ISBN 84-370-3328-4, A history of early enzymology.
• Williams, Henry Smith, 1863–1943. A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences, A textbook from the 19th century.
• Kleyn, J. and Hough J. The Microbiology of Brewing. Annual Review of Microbiology (1971) Vol. 25: 583–608

بنية و آلية عمل الإنزيمات

• Fersht, A. Structure and Mechanism in Protein Science: A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding. W. H. Freeman, 1998 ISBN 0-7167-3268-8
• Walsh, C., Enzymatic Reaction Mechanisms. W. H. Freeman and Company. 1979. ISBN 0-7167-0070-0
• Page, M. I., and Williams, A. (Eds.), 1987. Enzyme Mechanisms. Royal Society of Chemistry. ISBN 0-85186-947-5
• Bugg, T. Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry, 2004, Blackwell Publishing Limited; 2nd edition. ISBN 1-40511-452-5
• Warshel, A., Computer Modeling of Chemical Reactions in enzymes and Solutions John Wiley & Sons Inc. 1991. ISBN 0-471-18440-3

الترموديناميك

• Reactions and Enzymes Chapter 10 of On-Line Biology Book at Estrella Mountain Community College.

الحركيات و التثبيط الإنزيمي

• Athel Cornish-Bowden, Fundamentals of Enzyme Kinetics. (3rd edition), Portland Press (2004), ISBN 1-85578-158-1.
• Irwin H. Segel, Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems. Wiley-Interscience; New Ed edition (1993), ISBN 0-471-30309-7.
• John W. Baynes, Medical Biochemistry, Elsevier-Mosby; 2th Edition (2005), ISBN 0-7234-3341-0, p. 57.

وظيفة و تحكم الإنزيمات في الخلية

• Price, N. and Stevens, L., Fundamentals of Enzymology: Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins Oxford University Press, (1999), ISBN 0-19-850229-X
• Nutritional and Metabolic Diseases Chapter of the on-line textbook "Introduction to Genes and Disease" from the NCBI.

اصطلاحات تسمية الإنزيمات

• Enzyme Nomenclature, Recommendations for enzyme names from the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology.
• Koshland D. The Enzymes, v. I, ch. 7, Acad. Press, New York, (1959)

تطبيقات صناعية

• History of industrial enzymes, Article about the history of industrial enzymes, from the late 1900s to the present times.

وصلات خارجية

• Structure/Function of Enzymes, Web tutorial on enzyme structure and function.
• Enzyme spotlight Monthly feature at the European Bioinformatics Institute on a selected enzyme.
• UK biotech and pharmaceutical industry The Biosystems Informatics Institute (Bii) is a new UK government initiative funded by the Department of Trade and Industry and the Regional Development Agency, One NorthEast. From its outset the Institute will undertake industry-facing research and development in collaboration with the UK biotech and pharmaceutical industry.
• AMFEP, Association of Manufacturers and Formulators of Enzyme Products
• BRENDA database, a comprehensive compilation of information and literature references about all known enzymes; requires payment by commercial users.
• Enzyme Structures Database links to the known 3-D structure data of enzymes in the Protein Data Bank.
• ExPASy enzyme database, links to Swiss-Prot sequence data, entries in other databases and to related literature searches.
• KEGG: Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes Graphical and hypertext-based information on biochemical pathways and enzymes.
• MACiE database of enzyme reaction mechanisms.
• MetaCyc database of enzymes and metabolic pathways
• 'Face-to-Face Interview with Sir John Cornforth who was awarded a Nobel Prize for work on stereochemistry of enzyme-catalyzed reactions Freeview video by the Vega Science Trust