مطيافية الرنين المغناطيسي النووي للبروتين

مطيافية الرنين المغناطيسي النووي للبروتين (بالإنجليزية: Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins or protein NMR)‏ (مختصر عادة ان م ر لبروتين ) هي مجال من البيولوجيا البنيوية التي يستخدم فيها الرنين المغناطيسي الطيفي للحصول على معلومات حول بنية وديناميكية البروتينات.^[1]^[2]^[3] كانريتشارد إرنست وR. Wüthrich كورت رائدا في هذا ألمجال . و تقنيات مطيافية الرنين المغناطيسي النووي للبروتين تستخدم في كل من الأوساط الأكاديمية وصناعة التكنولوجيا الحيوية. تقرير التحليل الطيفي بواسطة NMR يتكون عادة من عدة مراحل ، استخدام كل مجموعة منفصلة من تقنيات عالية التخصص. ويتم إعداد العينة، يتم تعيين الأصداء، يتم إنشاء القيود ويحسب هيكل والتحقق من صحتها.

مراجع

^ Pervushin K؛ Riek R؛ Wider G؛ Wüthrich K (نوفمبر 1997). "Attenuated T2 relaxation by mutual cancellation of dipole-dipole coupling and chemical shift anisotropy indicates an avenue to NMR structures of very large biological macromolecules in solution". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. ج. 94 ع. 23: 12366–71. Bibcode:1997PNAS...9412366P. DOI:10.1073/pnas.94.23.12366. PMC:24947. PMID:9356455.
^ Laskowski, R. A. (2003). "Structural quality assurance". Methods of biochemical analysis. ج. 44: 273–303. DOI:10.1002/0471721204.ch14. PMID:12647391.
^ Bax A؛ Ikura M (مايو 1991). "An efficient 3D NMR technique for correlating the proton and 15N backbone amide resonances with the alpha-carbon of the preceding residue in uniformly 15N/13C enriched proteins". J. Biomol. NMR. ج. 1 ع. 1: 99–104. DOI:10.1007/BF01874573. PMID:1668719.

هذه بذرة مقالة عن الكيمياء الفيزيائية بحاجة للتوسيع. فضلًا شارك في تحريرها.

[1] Pervushin K؛ Riek R؛ Wider G؛ Wüthrich K (نوفمبر 1997). "Attenuated T2 relaxation by mutual cancellation of dipole-dipole coupling and chemical shift anisotropy indicates an avenue to NMR structures of very large biological macromolecules in solution". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. ج. 94 ع. 23: 12366–71. Bibcode:1997PNAS...9412366P. DOI:10.1073/pnas.94.23.12366. PMC:24947. PMID:9356455.

[2] Laskowski, R. A. (2003). "Structural quality assurance". Methods of biochemical analysis. ج. 44: 273–303. DOI:10.1002/0471721204.ch14. PMID:12647391.

[3] Bax A؛ Ikura M (مايو 1991). "An efficient 3D NMR technique for correlating the proton and 15N backbone amide resonances with the alpha-carbon of the preceding residue in uniformly 15N/13C enriched proteins". J. Biomol. NMR. ج. 1 ع. 1: 99–104. DOI:10.1007/BF01874573. PMID:1668719.

[1]

[2]

[3]

اقرأ أيضا

مراجع