طريقة شو-فسمان: الفرق بين النسختين

هذه المقالة يتيمة. ساعد بإضافة وصلة إليها في مقالة متعلقة بها
يفتقر محتوى هذه المقالة إلى مصادر موثوقة.
من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
تصفح التاريخ تفاعلياً
[نسخة منشورة][مراجعة غير مفحوصة]
→ التعديل السابقالتعديل اللاحق ←
تم حذف المحتوى تمت إضافة المحتوى
مرئينص الويكي
JarBot (نقاش | مساهمات)
17٬592٬533 edits
ط بوت:صيانة V4.1، أزال وسم مقالة غير مراجعة
تصنيف و عمل وصلات
وسوم: تمت إضافة وسم nowiki تعديلات طويلة تحرير مرئي
سطر 2: سطر 2:
{{يتيمة|تاريخ=مايو 2020}}
{{يتيمة|تاريخ=مايو 2020}}


'''طريقة شو- فسمان''' طريقة شو- فسمان   هي تقنية تجريبية للتنبؤ بالهياكل الثلاثية في البروتينات ,والتي طورت بالاصل من قبل تشو و فسمان في عام 1970 ميلادي . تعتمد الطريقة على تحليلات الترددات النسبية لكل حمض أميني في اللوالب ألفا وصفائح  بيتا والمنعطفات استنادًا إلى تراكيب بروتينية معروفة تم حلها باستخدام البلورات بالأشعة السينية. من هذه الترددات تم اشتقاق مجموعة من المؤشرات  الاحتمالية لمظهر كل حمض أميني في كل نوع من التركيب الثانوي, وتستخدم هذه المؤشرات للتنبؤ باحتمال أن يكون تسلسل معين من الأحماض الأمينية يشكل حلزونًا ، أو شريط بيتا ، أو دورة بروتين. وتبلغ دقة هذه الطريقة حوالي 50-60٪ في تحديد الهياكل الثانوية الصحيحة ، وهي أقل دقة من التقنيات الحديثة القائمة على التعلم الآلي.
'''طريقة شو- فسمان''' طريقة شو- فسمان   هي تقنية تجريبية للتنبؤ بالهياكل الثلاثية في البروتينات ,والتي طورت بالاصل من قبل تشو و فسمان في عام 1970 ميلادي . تعتمد الطريقة على تحليلات الترددات النسبية لكل حمض أميني في اللوالب ألفا وصفائح  بيتا والمنعطفات استنادًا إلى تراكيب بروتينية معروفة تم حلها باستخدام البلورات بالأشعة السينية. من هذه الترددات تم اشتقاق مجموعة من المؤشرات  الاحتمالية لمظهر كل حمض أميني في كل نوع من التركيب الثانوي, وتستخدم هذه المؤشرات للتنبؤ باحتمال أن يكون تسلسل معين من الأحماض الأمينية يشكل حلزونًا ، أو شريط بيتا ، أو دورة بروتين. <ref name="Chou_predict0">{{cite journal|vauthors=Chou PY, Fasman GD|year=1974|title=Prediction of protein conformation|journal=Biochemistry|volume=13|issue=2|pages=222–245|doi=10.1021/bi00699a002|pmid=4358940}}</ref><ref name="Chou_predict1">{{cite journal|vauthors=Chou PY, Fasman GD|year=1978|title=Empirical predictions of protein conformation|journal=Annu Rev Biochem|volume=47|pages=251–276|doi=10.1146/annurev.bi.47.070178.001343|pmid=354496}}</ref><ref name="Chou_predict2">{{cite book|vauthors=Chou PY, Fasman GD|year=1978|title=Prediction of the secondary structure of proteins from their amino acid sequence|journal=Adv Enzymol Relat Areas Mol Biol|volume=47|pages=[https://archive.org/details/advancesinenzymo0047unse/page/45 45–148]|pmid=364941|doi=10.1002/9780470122921.ch2|series=Advances in Enzymology - and Related Areas of Molecular Biology|isbn=9780470122921|url=https://archive.org/details/advancesinenzymo0047unse/page/45}}</ref> وتبلغ دقة هذه الطريقة حوالي 50-60٪ في تحديد الهياكل الثانوية الصحيحة<ref name="Kabsch">{{cite journal|vauthors=Kabsch W, Sander C|year=1983|title=How good are predictions of protein secondary structure?|journal=FEBS Lett|volume=155|pages=179–82|doi=10.1016/0014-5793(82)80597-8|pmid=6852232|issue=2}}</ref>، وهي أقل دقة من التقنيات الحديثة القائمة على التعلم الآلي.<ref name="Mount">{{cite book|author=Mount DM|title=Bioinformatics: Sequence and Genome Analysis|edition=2nd|publisher=Cold Spring Harbor Laboratory Press|year=2004|isbn=978-0-87969-712-9|location=Cold Spring Harbor, NY}}</ref>


== نزوح او ميول الأحماض الأمينية ==
== نزوح او ميول الأحماض الأمينية ==
وقد وجدت مؤشرات تشو - فاسمان الأصلية بعض الاتجاهات القوية بين الأحماض الأمينية الفردية لتفضيل نوع واحد من الهياكل الثانوية على غيرها. تم تحديد الألانين والغلوتين والكلين والميثين كشكليات هيلين، بينما يُحدد البرولين والجليسين، بسبب خصائص المطابقة الفريدة لروابط الببتيد الخاصة بهم,وغالبا ما يكون حلزوني .
وقد وجدت مؤشرات تشو - فاسمان الأصلية بعض الاتجاهات القوية بين الأحماض الأمينية الفردية لتفضيل نوع واحد من الهياكل الثانوية على غيرها. تم تحديد الألانين والغلوتين والكلين والميثين كشكليات هيلين، بينما يُحدد البرولين والجليسين، بسبب خصائص المطابقة الفريدة لروابط الببتيد الخاصة بهم,وغالبا ما يكون حلزوني .<ref name="Chou_param">{{cite journal|vauthors=Chou PY, Fasman GD|year=1974|title=Conformational parameters for amino acids in helical, beta-sheet, and random coil regions calculated from proteins|journal=Biochemistry|volume=13|issue=2|pages=211–222|doi=10.1021/bi00699a001|pmid=4358939}}</ref>


وقد اشتقت المؤشرات  الأصلية من عينة صغيرة جدا وغير تمثيلية من هياكل البروتين بسبب قلة عدد هذه الهياكل التي كانت معروفة وقت عملها الأصلي. وقد تبين منذ ذلك الحين أن هذه المؤشرات الأصلية غير موثوق بها وتم تحديثها من مجموعة بيانات حالية، بالإضافة إلى تعديلات على الخوارزمية الأولية.
وقد اشتقت المؤشرات  الأصلية من عينة صغيرة جدا وغير تمثيلية من هياكل البروتين بسبب قلة عدد هذه الهياكل التي كانت معروفة وقت عملها الأصلي. وقد تبين منذ ذلك الحين أن هذه المؤشرات الأصلية غير موثوق بها وتم تحديثها من مجموعة بيانات حالية، بالإضافة إلى تعديلات على الخوارزمية الأولية.<ref name="Kyngas">{{cite journal|vauthors=Kyngas J, Valjakka J|year=1998|title=Unreliability of the Chou–Fasman parameters in predicting protein secondary structure|journal=Protein Eng|volume=11|issue=5|pages=345–348|pmid=9681866|doi=10.1093/protein/11.5.345|doi-access=free}}</ref>


تأخذ طريقة تشو-فسمان  في الاعتبار فقط احتمال ظهور كل حمض أميني فردي في شكل لولب أو خيط أو منعطف. وعلى عكس طريقة "الغور" الأكثر تعقيدا، فإنها لا تعكس الاحتمالات المشروطة لحمض أميني لتكوين هيكل ثانوي معين لأن جيرانه يمتلكون بالفعل ذلك الهيكل. وهذا الافتقار يزيد من كفاءته الحسابية ولكنه يقلل من دقتها ، نظرًا لأن نزعات الأحماض الأمينية الفردية غالبًا ما لا تكون قوية بما يكفي لتقديم تنبؤ نهائي.
تأخذ طريقة تشو-فسمان  في الاعتبار فقط احتمال ظهور كل حمض أميني فردي في شكل لولب أو خيط أو منعطف. وعلى عكس طريقة "الغور" الأكثر تعقيدا، فإنها لا تعكس الاحتمالات المشروطة لحمض أميني لتكوين هيكل ثانوي معين لأن جيرانه يمتلكون بالفعل ذلك الهيكل. وهذا الافتقار يزيد من كفاءته الحسابية ولكنه يقلل من دقتها ، نظرًا لأن نزعات الأحماض الأمينية الفردية غالبًا ما لا تكون قوية بما يكفي لتقديم تنبؤ نهائي.<ref name="Chen">{{cite journal|vauthors=Chen H, Gu F, Huang Z|year=2006|title=Improved Chou–Fasman method for protein secondary structure prediction|journal=BMC Bioinformatics|volume=7|issue=Suppl 4|page=S14|doi=10.1186/1471-2105-7-S4-S14|pmid=17217506|pmc=1780123}}</ref>
== الخوارزمية ==
== الخوارزمية ==
تتنبأ طريقة تشو-فسمان  بالمسامير والخيوط بطريقة مماثلة ، تبحث أولاً خطياً من خلال التسلسل لمنطقة "التنوي" ذات احتمالية عالية من اللولب أو الضفيرة ثم تمتد المنطقة حتى نافذة لاحقة من أربعة بقايا تحمل احتمال أقل من 1. كما هو موضح في المصدر ، كانت أربعة من أصل ستة أحماض أمينية متجاورة كافية لتلوي اللولب ، وثلاثة من أي خمسة متجاورة كانت كافية لشريط . حدود احتمال الأصبعتين الحلزونية والنواة الخصلة ثابتة ولكنها غير متساوية بالضرورة؛ تم تعيين 1.03 في الأصل كقطع لولبي و1.00 لقطع السلسلة .
تتنبأ طريقة تشو-فسمان  بالمسامير والخيوط بطريقة مماثلة ، تبحث أولاً خطياً من خلال التسلسل لمنطقة "التنوي" ذات احتمالية عالية من اللولب أو الضفيرة ثم تمتد المنطقة حتى نافذة لاحقة من أربعة بقايا تحمل احتمال أقل من 1. كما هو موضح في المصدر ، كانت أربعة من أصل ستة أحماض أمينية متجاورة كافية لتلوي اللولب ، وثلاثة من أي خمسة متجاورة كانت كافية لشريط . حدود احتمال الأصبعتين الحلزونية والنواة الخصلة ثابتة ولكنها غير متساوية بالضرورة؛ تم تعيين 1.03 في الأصل كقطع لولبي و1.00 لقطع السلسلة .
سطر 21: سطر 21:




== المراجع  ==
== المصادر ==
<nowiki>{{مراجع}}</nowiki>
# Chou PY, Fasman GD (1974). "Prediction of protein conformation". Biochemistry. 13 (2): 222–245. [https://en.m.wikipedia.org/wiki/Digital_object_identifier doi]:[https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/bi00699a002 10.1021/bi00699a002]. [https://en.m.wikipedia.org/wiki/PubMed#PubMed_identifier PMID] [https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/4358940/ 4358940].


<nowiki>{{تصنيف : استقطاب }}</nowiki>
^ Chou PY, Fasman GD (1978). "Empirical predictions of protein conformation". Annu Rev Biochem. 47: 251–276. doi:10.1146/annurev.bi.[https://www.annualreviews.org/doi/10.1146/annurev.bi.47.070178.001343 47.070178.001343]. [https://en.m.wikipedia.org/wiki/PubMed#PubMed_identifier PMID] [https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/354496/ 354496].


# ^ Chou PY, Fasman GD (1978). [[iarchive:advancesinenzymo0047unse/page/45|Prediction of the secondary structure of proteins from their amino acid sequence]]. Adv Enzymol Relat Areas Mol Biol. Advances in Enzymology - and Related Areas of Molecular Biology. 47. pp. [[iarchive:advancesinenzymo0047unse/page/57|45–148]]. [https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/9780470122921.ch2 doi:10.1002/9780470122921.ch2]. ISBN 9780470122921. [https://en.m.wikipedia.org/wiki/PubMed#PubMed_identifier PMID] [https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/364941/ 364941].


# ^ Kabsch W, Sander C (1983). "How good are predictions of protein secondary structure?". FEBS Lett. 155 (2): 179–82. doi:[https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1016/0014-5793%2882%2980597-8 10.1016/0014-5793(82)80597-8]. PMID [https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/6852232/ 6852232].


# ^ a b Mount DM (2004). Bioinformatics: Sequence and Genome Analysis (2nd ed.). Cold Spring Harbor, NY: Cold Spring Harbor Laboratory Press. ISBN 978-0-87969-712-9.

# ^ Chou PY, Fasman GD (1974). "Conformational parameters for amino acids in helical, beta-sheet, and random coil regions calculated from proteins". Biochemistry. 13 (2): 211–222. [[معرف الغرض الرقمي|doi]]:[https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/bi00699a001 10.1021/bi00699a001]. [https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/364941/ PMID] [https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/4358939/ 4358939.]

#[https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/4358939/ ^] Kyngas J, Valjakka J (1998). "Unreliability of the Chou–Fasman parameters in predicting protein secondary structure". Protein Eng. 11 (5): 345–348. [[معرف الغرض الرقمي|doi]]:[https://web.archive.org/web/20180602073658/https://academic.oup.com/peds/article/11/5/345/1538427 10.1093/protein/11.5.345]. [https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/364941/ PMID] [https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9681866/ 9681866.]

# ^ Chen H, Gu F, Huang Z (2006). [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1780123/ "Improved Chou–Fasman method for protein secondary structure prediction"]. BMC Bioinformatics. 7 (Suppl 4): S14. [[معرف الغرض الرقمي|doi]]:[https://bmcbioinformatics.biomedcentral.com/articles/10.1186/1471-2105-7-S4-S14 10.1186/1471-2105-7-S4-S14.] [https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/364941/ PMC] [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1780123/ 1780123]. [https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/364941/ PMID] [https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/17217506/ 17217506.]

#[https://en.m.wikipedia.org/wiki/Chou%E2%80%93Fasman_method?fbclid=IwAR1_Es-nVFXAMKG_VHtpKwcwKq6o6TdoHUoQWbQ0m3ieTpIqHQCnc_cXUpk https://en.m.wikipedia.org/wiki/Chou%E2%80%93Fasman_method?fbclid=IwAR39Ur5rPXbIJP_mlx6XU_U7yg20WIB4QVDhljJxjHcZaLDmqNwckymij74]




وتم الاستعانة بالمواقع التالية لترجمة المصطلحات العلمية :

http://ldlp-dictionary.com/

http://www.alqamoos.org/

https://www.reverso.net/text_translation.aspx?lang=EN

https://www.wordreference.com/enar/scientific

https://archive.org/details/moajam_al-mostalahat_al-ilmia/page/n13/mode/2up
{{مقالات بحاجة لشريط بوابات}}
[[تصنيف:طرق البروتين]]
[[تصنيف:طرق البروتين]]
[[تصنيف:معلوماتية حيوية]]
[[تصنيف:معلوماتية حيوية]]

نسخة 17:12، 14 مايو 2020

طريقة شو- فسمان طريقة شو- فسمان   هي تقنية تجريبية للتنبؤ بالهياكل الثلاثية في البروتينات ,والتي طورت بالاصل من قبل تشو و فسمان في عام 1970 ميلادي . تعتمد الطريقة على تحليلات الترددات النسبية لكل حمض أميني في اللوالب ألفا وصفائح  بيتا والمنعطفات استنادًا إلى تراكيب بروتينية معروفة تم حلها باستخدام البلورات بالأشعة السينية. من هذه الترددات تم اشتقاق مجموعة من المؤشرات  الاحتمالية لمظهر كل حمض أميني في كل نوع من التركيب الثانوي, وتستخدم هذه المؤشرات للتنبؤ باحتمال أن يكون تسلسل معين من الأحماض الأمينية يشكل حلزونًا ، أو شريط بيتا ، أو دورة بروتين. [1][2][3] وتبلغ دقة هذه الطريقة حوالي 50-60٪ في تحديد الهياكل الثانوية الصحيحة[4]، وهي أقل دقة من التقنيات الحديثة القائمة على التعلم الآلي.[5]

نزوح او ميول الأحماض الأمينية

وقد وجدت مؤشرات تشو - فاسمان الأصلية بعض الاتجاهات القوية بين الأحماض الأمينية الفردية لتفضيل نوع واحد من الهياكل الثانوية على غيرها. تم تحديد الألانين والغلوتين والكلين والميثين كشكليات هيلين، بينما يُحدد البرولين والجليسين، بسبب خصائص المطابقة الفريدة لروابط الببتيد الخاصة بهم,وغالبا ما يكون حلزوني .[6]

وقد اشتقت المؤشرات  الأصلية من عينة صغيرة جدا وغير تمثيلية من هياكل البروتين بسبب قلة عدد هذه الهياكل التي كانت معروفة وقت عملها الأصلي. وقد تبين منذ ذلك الحين أن هذه المؤشرات الأصلية غير موثوق بها وتم تحديثها من مجموعة بيانات حالية، بالإضافة إلى تعديلات على الخوارزمية الأولية.[7]

تأخذ طريقة تشو-فسمان  في الاعتبار فقط احتمال ظهور كل حمض أميني فردي في شكل لولب أو خيط أو منعطف. وعلى عكس طريقة "الغور" الأكثر تعقيدا، فإنها لا تعكس الاحتمالات المشروطة لحمض أميني لتكوين هيكل ثانوي معين لأن جيرانه يمتلكون بالفعل ذلك الهيكل. وهذا الافتقار يزيد من كفاءته الحسابية ولكنه يقلل من دقتها ، نظرًا لأن نزعات الأحماض الأمينية الفردية غالبًا ما لا تكون قوية بما يكفي لتقديم تنبؤ نهائي.[8]

الخوارزمية

تتنبأ طريقة تشو-فسمان  بالمسامير والخيوط بطريقة مماثلة ، تبحث أولاً خطياً من خلال التسلسل لمنطقة "التنوي" ذات احتمالية عالية من اللولب أو الضفيرة ثم تمتد المنطقة حتى نافذة لاحقة من أربعة بقايا تحمل احتمال أقل من 1. كما هو موضح في المصدر ، كانت أربعة من أصل ستة أحماض أمينية متجاورة كافية لتلوي اللولب ، وثلاثة من أي خمسة متجاورة كانت كافية لشريط . حدود احتمال الأصبعتين الحلزونية والنواة الخصلة ثابتة ولكنها غير متساوية بالضرورة؛ تم تعيين 1.03 في الأصل كقطع لولبي و1.00 لقطع السلسلة .

يتم تقييم الانعطافات أيضًا في نوافذ ذات أربع بقايا، ولكن يتم حسابها باستخدام إجراء متعدد الخطوات لأن العديد من مناطق الانعطافات تحتوي على أحماض أمينية يمكن أن تظهر أيضًا في مناطق الحلزون أو الصفائح. تحتوي المنعطفات الأربعة على أحماض أمينية مميزة خاصة بها ؛ البرولين والجليسين كلاهما شائعان بالتناوب. لا يتم توقع الدوران إلا إذا كان احتمال الدور أكبر من احتمالات اللولب أو الشريط  وقيمة الاحتمال استنادًا إلى مواقع أحماض أمينية معينة في المنعطف تتجاوز الحد المحدد مسبقا .

يتم تحديد احتمال الانعطاف على النحو التالي :

حيث j هو موضع الأحماض الأمينية في نافذة البقايا الأربعة. إذا تجاوز p(t) قيمة القطع التحكمي (7.5e – 3 في الأصل) ، فإن متوسط p (j) يتجاوز 1 ، و p (t) يتجاوز احتمالية اللولب ألفا شريط  بيتا لتلك النافذة ، ثم ومن المتوقع بدوره. إذا تم مقابلة حالة من الحالتين   لكن احتمال وجود شريط بيتا p (b) يتجاوز p (t) ، فسيتم توقع الورقة بدلاً من ذلك.


المصادر

{{مراجع}}

{{تصنيف : استقطاب }}

  1. ^ Chou PY، Fasman GD (1974). "Prediction of protein conformation". Biochemistry. ج. 13 ع. 2: 222–245. DOI:10.1021/bi00699a002. PMID:4358940.
  2. ^ Chou PY، Fasman GD (1978). "Empirical predictions of protein conformation". Annu Rev Biochem. ج. 47: 251–276. DOI:10.1146/annurev.bi.47.070178.001343. PMID:354496.
  3. ^ Chou PY، Fasman GD (1978). Prediction of the secondary structure of proteins from their amino acid sequence. Advances in Enzymology - and Related Areas of Molecular Biology. ج. 47. ص. 45–148. DOI:10.1002/9780470122921.ch2. ISBN:9780470122921. PMID:364941. {{استشهاد بكتاب}}: |journal= تُجوهل (مساعدة)
  4. ^ Kabsch W، Sander C (1983). "How good are predictions of protein secondary structure?". FEBS Lett. ج. 155 ع. 2: 179–82. DOI:10.1016/0014-5793(82)80597-8. PMID:6852232.
  5. ^ Mount DM (2004). Bioinformatics: Sequence and Genome Analysis (ط. 2nd). Cold Spring Harbor, NY: Cold Spring Harbor Laboratory Press. ISBN:978-0-87969-712-9.
  6. ^ Chou PY، Fasman GD (1974). "Conformational parameters for amino acids in helical, beta-sheet, and random coil regions calculated from proteins". Biochemistry. ج. 13 ع. 2: 211–222. DOI:10.1021/bi00699a001. PMID:4358939.
  7. ^ Kyngas J، Valjakka J (1998). "Unreliability of the Chou–Fasman parameters in predicting protein secondary structure". Protein Eng. ج. 11 ع. 5: 345–348. DOI:10.1093/protein/11.5.345. PMID:9681866.
  8. ^ Chen H، Gu F، Huang Z (2006). "Improved Chou–Fasman method for protein secondary structure prediction". BMC Bioinformatics. ج. 7 ع. Suppl 4: S14. DOI:10.1186/1471-2105-7-S4-S14. PMC:1780123. PMID:17217506.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة الاستشهاد: دوي مجاني غير معلم (link)
مجلوبة من «https://ar.wikipedia.org/w/index.php?title=طريقة_شو-فسمان&oldid=47555290»