حركية ميكايليس ومينتين

يرجى إضافة وصلات داخلية للمقالات المتعلّقة بموضوع المقالة.
من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
رسم بياني يوضح سير الإنزيم

حركية ميكايليس ومينتين (بالإنجليزية: Michaelis–Menten kinetics)‏ عندما تكون التراكيز صغيرة، فأن سرعة رد الفعل تكبر بشكل مئوي (تدريجي).[1][2][3] أما عندما تكون التراكيز كبيرة، فأن سرعة رد الفعل لن تزيد مئويا، وأنما تصل إلى أعلى سرعة (سرعة القمة).

مراجع[عدل]

  1. ^ Leskovac، V. (2003). Comprehensive enzyme kinetics. New York: Kluwer Academic/Plenum Pub. ISBN 978-0-306-46712-7.
  2. ^ Chakraborty، S. (23 ديسمبر 2009). Microfluidics and Microfabrication (ط. 1). Springer. ISBN 978-1-4419-1542-9.
  3. ^ Michaelis، L.؛ Menten، M.L. (1913). "Die Kinetik der Invertinwirkung". Biochem Z. 49: 333–369{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة CS1: postscript (link)