يرجى فتح الوصلات الداخلية للمقالات المتعلّقة بموضوع المقالة.

حركية ميكايليس و مينتين

من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
اذهب إلى التنقل اذهب إلى البحث
Commons-emblem-copyedit.svg
هذه المقالة ليس بها أي وصلات لمقالاتٍ أخرى للمساعدة في ترابط مقالات الموسوعة. فضلًا ساعد في تحسين هذه المقالة بإضافة وصلات إلى المقالات المتعلقة بها الموجودة في النص الحالي. (ديسمبر 2018)
رسم بياني يوضح سير الإنزيم

حركية ميكايليس و مينتين (بالإنجليزية: Michaelis–Menten kinetics) عندما تكون التراكيز صغيرة، فأن سرعة رد الفعل تكبر بشكل مئوي (تدريجي).[1][2][3] أما عندما تكون التراكيز كبيرة، فأن سرعة رد الفعل لن تزيد مئويا، وأنما تصل إلى أعلى سرعة (سرعة القمة).

مراجع[عدل]

  1. ^ Leskovac، V. (2003). Comprehensive enzyme kinetics. New York: Kluwer Academic/Plenum Pub. ISBN 978-0-306-46712-7. 
  2. ^ Chakraborty، S. (23 Dec 2009). Microfluidics and Microfabrication (الطبعة 1). Springer. ISBN 978-1-4419-1542-9. 
  3. ^ Michaelis، L.؛ Menten، M.L. (1913). "Die Kinetik der Invertinwirkung". Biochem Z. 49: 333–369 
Nuvola apps edu science.svg
هذه بذرة مقالة عن الكيمياء بحاجة للتوسيع. شارك في تحريرها.