مطيافية الرنين المغناطيسي النووي للبروتين

من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
اذهب إلى: تصفح، ‏ ابحث

مطيافية الرنين المغناطيسي النووي للبروتين (بالإنجليزية: Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins or protein NMR) (مختصر عادة ان م ر لبروتين ) هي مجال من البيولوجيا البنيوية التي يستخدم فيها الرنين المغناطيسي الطيفي للحصول على معلومات حول بنية وديناميكية البروتينات.[1][2][3] كانريتشارد إرنست وR. Wüthrich كورت رائدا في هذا ألمجال . و تقنيات مطيافية الرنين المغناطيسي النووي للبروتين تستخدم في كل من الأوساط الأكاديمية وصناعة التكنولوجيا الحيوية. تقرير التحليل الطيفي بواسطة NMR يتكون عادة من عدة مراحل ، استخدام كل مجموعة منفصلة من تقنيات عالية التخصص. ويتم إعداد العينة، يتم تعيين الأصداء، يتم إنشاء القيود ويحسب هيكل والتحقق من صحتها.

اقرأ أيضا[عدل]

مراجع[عدل]

  1. ^ Pervushin K؛ Riek R؛ Wider G؛ Wüthrich K (November 1997). "Attenuated T2 relaxation by mutual cancellation of dipole-dipole coupling and chemical shift anisotropy indicates an avenue to NMR structures of very large biological macromolecules in solution". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94 (23): 12366–71. Bibcode:1997PNAS...9412366P. PMC 24947Freely accessible. PMID 9356455. doi:10.1073/pnas.94.23.12366. 
  2. ^ Laskowski, R. A. (2003). "Structural quality assurance". Methods of biochemical analysis. 44: 273–303. PMID 12647391. doi:10.1002/0471721204.ch14. 
  3. ^ Bax A؛ Ikura M (May 1991). "An efficient 3D NMR technique for correlating the proton and 15N backbone amide resonances with the alpha-carbon of the preceding residue in uniformly 15N/13C enriched proteins". J. Biomol. NMR. 1 (1): 99–104. PMID 1668719. doi:10.1007/BF01874573. 


Science.jpg
هذه بذرة مقالة عن الفيزياء بحاجة للتوسيع. شارك في تحريرها.