انتقل إلى المحتوى

كيناز الأدينيلات

من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة

هذه نسخة قديمة من هذه الصفحة، وقام بتعديلها MaraBot (نقاش | مساهمات) في 05:14، 16 فبراير 2021 (روبوت - إضافة لشريط البوابات :بوابة:علم الأحياء). العنوان الحالي (URL) هو وصلة دائمة لهذه النسخة، وقد تختلف اختلافًا كبيرًا عن النسخة الحالية.

كيناز الأدينيلات
تمثيل شريطي/سطحي ثلاثي الأبعاد لكيناز الأدينيلات في مركب مع ثنائي (أدينوسين) رباعي الفوسفات (ADP-ADP) ببب. 2C95.الموقع النشط بالأخضر، وموقع ارتباط الـADP بالأصفر
معرف
رمز ADK
قاعدة بيانات عوائل البروتينات PF00406
إنتربرو IPR000850
بروسايت PDOC00104
قاعدة بيانات التصنيف الهيكلي للبروتينات 1ake

كيناز الأدينيلات (بالإنجليزية: Adenylate kinase)‏ واختصارا (ADK) هو إنزيم من ناقلات الفوسفات يقوم بتحفيز تفاعل التحول البيني بين نوكليوتيدات الأدينين (ADP ،ATP وAMP)، والمراقبة المستمرة لمعدلات نوكليوتيدات الفوسفات داخل الخلية. يلعب كيناز الأدينيلات دورا مهما في استتباب طاقة الخلية.

الركيزة والنواتج

التفاعل الذي يحفزه الإنزيم هو

ATP + AMP ⇔ 2 ADP

يتغير ثابت التوازن حسب الشروط لكنه يقارب الـواحد.[1] ومنه فإن ΔGo هذه المعادلة يقارب الصفر. في الخلايا العضلية لمختلف أنواع الفقاريات واللافقاريات، تركيز الـATP يكون 7-10 أضعاف الـADP في العادة وأكبر بالضعف 100 مرة من تركيز الـAMP.[2] يتم التحكم في معدل الفسفرة التأكسدية بتوفر جزيئات الـADP، ومنه تحاول المتقدرة الحفاظ على مستويات الـATP مرتفعة بفضل العمل المشترك لكيناز الأدينيلات والتحكم في الفسفرة التأكسدية.

نظائر إنزيمية

مراجع

  1. ^ The NIST Thermodynamics of Enzyme-Catalyzed Reactions database, http://xpdb.nist.gov/enzyme_thermodynamics/enzyme1.pl, Goldberg RN، Tewari YB، Bhat TN (نوفمبر 2004). "Thermodynamics of enzyme-catalyzed reactions--a database for quantitative biochemistry". Bioinformatics. ج. 20 ع. 16: 2874–7. DOI:10.1093/bioinformatics/bth314. PMID:15145806., gives equilibrium constants, search for adenylate kinase under enzymes
  2. ^ Beis I، Newsholme EA (أكتوبر 1975). "The contents of adenine nucleotides, phosphagens and some glycolytic intermediates in resting muscles from vertebrates and invertebrates". The Biochemical Journal. ج. 152 ع. 1: 23–32. DOI:10.1042/bj1520023. PMC:1172435. PMID:1212224.