مضخة الكالسيوم
هذه مقالة غير مراجعة.(نوفمبر 2018) |
مضخة الكالسيوم هي مجموعة من النواقل الأيونية ناقل الأيون توجد في الغشاء الخلوي للخلايا الحيوانية . وهي مسؤولة عن النقل النشط للكالسيوم خارج الخلية للحفاظ على مستوى الكالسيوم في الغشاء . مضخة الكالسيوم تلعب دور مهم في تأشير الخلية عن طريق حفظ تركيز الكالسيوم داخل الخلية تقريبا 10000 مرات أقل من تركيزه في داخلها عدم القيام بذلك أحد أسباب تشنجات العضلات .
الدور البيولوجي
[عدل]يحتوي Ca2 + على العديد من الأدوار المهمة كرسول داخل الخلايا. يمكن أن يؤدي إطلاق كمية كبيرة من Ca2 + إلى إطلاق بويضة مخصبة للتطور، وخلايا العضلات الهيكلية للتقلص، والإفراز بواسطة الخلايا الإفرازية والتفاعلات مع بروتينات Ca2 + -responsive مثل الكودودينولين. وللحفاظ على تركيزات منخفضة من Ca2 + الحر في العصارة الخلوية، تستخدم الخلايا مضخات غشائية مثل ATPase الكالسيوم الموجود في أغشية شبكية العضلة الهيكلية في العضلة الهيكلية. هذه المضخات ضرورية لتوفير التدرج الكهروكيميائي الحاد الذي يسمح لـ Ca2 + بالاندفاع إلى العصارة الخلوية عندما تفتح إشارة التحفيز قنوات Ca2 + في الغشاء. المضخات ضرورية أيضاً لضخّ Ca2 + بفعالية من السيتوبلازم وإرجاع الخلية إلى حالتها السابقة للإشارة.[1]
بلورة مضخات الكالسيوم
[عدل]تم اكتشاف مضخات الكالسيوم الموجودة في شبكة العضلة الهيكلية في عام 2000 من قبل Toyoshima ، وآخرون. باستخدام الميكروسكوب من بلورات أنبوبي والبلورات الدقيقة 3D. تحتوي المضخة على كتلة جزيئية تبلغ 110.000 وحدة حرارية، وتُظهر ثلاثة اغشية بينية بشكل جيد، مع غشاء بيني يتألف من عشرة خيوط ألفا مع غشاءين Ca2+ [2]
الآلية
[عدل]النظرية الكلاسيكية للنقل النشط لـP-type ATPases
E1 → | (2H+ out, 2Ca2+ in)→ | E1⋅2Ca2+ → | E1⋅ ATP |
↑ | ↓ | ||
E2 | E1⋅ADP | ||
↑(Pi في الخارج ) | ↓(ADP في الخارج) | ||
E2⋅Pi | ← E2P | ←(2H+ in, 2Ca2+ في الخارج) | ← E1P |
Data from crystallography studies by Chikashi Toyoshima applied to the above cycle [3][4] |} Data from crystallography studies by Chikashi Toyoshima applied to the above cycle [3][4]
E1 - انجذاب عالي ل Ca2+, 2 Ca2+ , 2 H+ تخرج الأيونات |
E1⋅2Ca2+ -تفتح بوابة الكالسيوم , Ca2+ التبادل الأيوني يحصل بين الأيونات المرتبطة مع الأيوات الموجودة في السيتوبلازم |
E1⋅ ATP - ATP يربطN في P, Pينحني , N يربط في A, A يسبب M1 الحلزوني لتوقفه، تغلق بوابة الكالسيوم, Ca2+ المتربط بالغشاء |
E1⋅ADP - يتم نقل مجموع فوسفات , ADP ينفصل |
}
Data from crystallography studies by Chikashi Toyoshima applied to the above cycle [3][4] |
Data from crystallography studies by Chikashi Toyoshima applied to the above cycle [3][4]
E1 - انجذاب عالي ل Ca2+, 2 Ca2+ , 2 H+ تخرج الأيونات |
E1⋅2Ca2+ -تفتح بوابة الكالسيوم , Ca2+ التبادل الأيوني يحصل بين الأيونات المرتبطة مع الأيوات الموجودة في السيتوبلازم |
E1⋅ ATP - ATP يربطN في P, Pينحني , N يربط في A, A يسبب M1 الحلزوني لتوقفه، تغلق بوابة الكالسيوم, Ca2+ المتربط بالغشاء |
E1⋅ADP - يتم نقل مجموع فوسفات , ADP ينفصل . |
E1P - Aيدور، اعادة ترتيب برتينات الغشاء وتحطيم المواقع المرتبطة، فتح بوابة التجويف ويخرج Ca2+ |
E2P - فتح مسار الأيون للتجويف , Ca2+ للتجويف |
E2⋅Pi - A يحفز خروج مجموعة الفوسفات، تغلق بوابة التجويف، اعادة ترتيب برتينات الغشاء، استقام p |
E2 - الغشائي M1 يشكل نفق الوصول إلى مواقع ارتباط Ca2+ . |
مراجع
[عدل]- ^ Alberts، Bruce؛ Bray، Dennis؛ Hopkin، Karen؛ Johnson، Alexander D؛ Lewis، Julian؛ Raff، Martin؛ Roberts، Keith؛ Walter، Peter (2009). Essential Cell Biology (ط. 3rd). New York: Garland Science. ص. 552–553. ISBN:978-0815341291.
{{استشهاد بكتاب}}
: صيانة الاستشهاد: التاريخ والسنة (link) - ^ Toyoshima، Chikashi؛ Nakasako، Masayoshi؛ Nomura، Hiromi؛ Ogawa، Haruo (8 يونيو 2000). "Crystal structure of the calcium pump of sarcoplasmic reticulum at 2.6 Å resolution". Nature. ج. 405 ع. 6787: 647–655. DOI:10.1038/35015017. PMID:10864315. مؤرشف من الأصل في 2009-04-30. اطلع عليه بتاريخ 2016-03-28.
- ^ ا ب ج د Toyoshima، Chikashi؛ Nomura، Hiromi (8 أغسطس 2002). "Structural changes in the calcium pump accompanying the dissociation of calcium". Nature. ج. 418 ع. 6898: 605–611. DOI:10.1038/nature00944. PMID:12167852. مؤرشف من الأصل في 2010-01-05. اطلع عليه بتاريخ 2016-03-28.
- ^ ا ب ج د Toyoshima، Chikashi؛ Mizutani، Tatsuaki (30 يونيو 2004). "Crystal structure of the calcium pump with a bound ATP analogue". Nature. ج. 430 ع. 6999: 529–535. DOI:10.1038/nature02680. مؤرشف من الأصل في 2010-05-12. اطلع عليه بتاريخ 2016-03-28.