من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
monophenol monooxygenase
معرفات
أسماء بديلة
tyrosinase, monophenol oxygenase, monophenol oxidase, monophenolase, monophenol, dihydroxy-L-phenylalanine oxygen oxidoreductase, monophenol monooxidase, polyaromatic oxidase, monophenol,L-dopa:oxygen oxidoreductase, L-tyrosine monooxygenase, monophenol dihydroxyphenylalanine:oxygen oxidoreductase, N-acetyl-6-hydroxytryptophan oxidase, tyrosine-dopa oxidase, polyphenolase
معرفات خارجية
تماثلات متسلسلة
أنواع
الإنسان
الفأر
أنتريه
n/a
Ensembl
n/a
n/a
يونيبروت
RefSeq (رنا مرسال. )
RefSeq (بروتين)
الموقع (UCSC
n/a
بحث ببمد
n/a
ويكي بيانات
تايروسيناز أو تيروسيناز [ 1] هو إنزيم أكسيداز المسؤول عن تحديد التفاعل المكون للميلانين في جسم الإنسان.[ 2] [ 3] [ 4] التيروسيناز هو إنزيم يحتوي على النحاس وهو موجود في الأنسجة النباتية والحيوانية، ويحفّز هذا الإنزيم عملية إنتاج الميلانين وصبغات أخرى من التيروسين عن طريق الأكسدة . التيروسيناز موجود في الجسيمات الميلانينية والتي تصنعها الخلايا الميلانينية في الجلد. يرمّز إنيزم التيروسيناز في جسم الإنسان بواسطة الجين TYR.[ 5]
يجري التيروسيناز عملية الأكسدة على الفينولات مثل التيروسين والدوبامين باستخدام جزيئة الأكسجين . يتكون البنزوكوينون بوجود الكاتيكول ، فيزال الهيدروجين من الكاتيكول ليتحد مع الأكسجين مكونًا الماء .
تتفاعل ذرتا النحاس في الموقع الفعال لإنزيم التيروسيناز مع جزيئة الأكسجين لتكوين مركب وسطي شديد الفعالية، والذي يؤكسد بدوره ركيزة الإنزيم . يعمل التيروسيناز بطريقة مشابهة لعمل الكاتيكول أكسيدز، وهو صنف من أصناف إنزيمات الأكسيديز الحاوية على النحاس. ويجتمع التيروسيناز مع الكاتيكول أكسيداز تحت الاسم بوليفينول أكسيديز .
المثبطات المعروفة للتيروسيناز تشمل[ 6] :
التركيب البلوري للتيروسيناز المشتق من متسلسلة بكتيرية في معقد يدعى ببروتين كادي.[ 7] يظهر التيروسيناز فقط في جميع النماذج، وتظهر ذرات النحاس باللون الأخضر والسطح الجزيئي باللون الأحمر. يظهر الحمض الأميني هستيدين في النموذجين D و E على هيئة خط أزرق. كل ذرة نحاس في الموقع الفعال في النموذج E تتناسق مع ثلاثة جزيئات من الهستيدين لتكوين مركز نحاس ثلاثي الترابط . ويمكن مشاهدة الموقع الفعال لهذا البروتين في النموذجين C و D في الجزء المتكون على السطح الجزيئي للجزيئة.