غلوتاتيون بيروكسيداز

من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
اذهب إلى: تصفح، ‏ ابحث

غلوتاتيون بيروكسيداز((بالإنجليزية: Glutathione peroxidase))تصنيفه هو( EC 1.11.1.9 ) هو الاسم العام لانزيم يتبع لأسرة البيروكسيديز النشط .تتمثل وظيفته في حماية الكائن الحي من الضرر التأكسدي في الدورة البيولوجية الرئيسية[1]. الوظيفة الحيوية للجلوتاثيون هي تقليل الدهون في الهايدروكسيدز (hydroperoxides) إلى ما يقابلها من الكحولات والحد الحر من بيروكسيد الهيدروجين في الماء.تم اكتشاف الجلوتاثيون في عام 1957 من قبل غوردون جيم ميلز.[2]

نظائر الانزيمات[عدل]

عدة نظائر الانزيمات يتم المشفرة بواسطة الجينات المختلفة، والتي تختلف في موقع الخلوية وخصوصية الركيزة. الجلوتاثيون 1 (GPx1) هو النسخة الأكثر وفرة، وجدت في السيتوبلازم لجميع أنسجة الثدييات تقريبا، الذي هو بيروكسيد الهيدروجين الركيزة المفضلة. الجلوتاثيون 4 ( GPx4) لديه تفضيل لهون الهايدروكسيدز (hydroperoxides)؛ يعبر عنه في كل الخلاية للثدييات تقريبا.الجلوتاثيون 2 هو انزيم المعوية وخارج الخلية، في حين الجلوتاثيون 3 هو خارج الخلية، خصوصا وفيرة في البلازما. [2] وحتى الآن، تم تحديد ثمانية أنواع مختلفة من الجلوتاثيون (GPx1-8) في البشر.


الجين الموضع الخميرة
GPX1 Chr. 3 p21.3 الجلوتاثيون 1
GPX2 Chr. 14 q24.1 الجلوتاثيون 2 (الجهاز الهضمي))
GPX3 Chr. 5 q23 الجلوتاثيون 3 (البلازما))
GPX4 Chr. 19 p13.3 الجلوتاثيون 4 (الهايدروبروكسيدز الفوسفورية))
GPX5 Chr. 6 p21.32 الجلوتاثيون 5 (البروتين بربخي ذات الصلة الاندروجين))
GPX6 Chr. 6 p21 الجلوتاثيون 6 (حاسة الشم))
GPX7 Chr. 1 p32 لجلوتاثيون 7
GPX8 Chr. 5 q11.2 الجلوتاثيون 8 (المفترض))

رد الفعل[عدل]

رد الفعل الرئيسي الذي الجلوتاثيون يحفز هو:

2GSH + H 2 O 2 → GS-SG + 2H 2 O

حيث GSH يمثل تخفيض أحادى الجلوتاثيون ، وGS-SG يمثل الجلوتاثيون ثاني الكبريتيد . ينطوي على آلية أكسدة selenolالسيلينول من بقايا السيلينسيستين بواسطة بيروكسيد الهيدروجين. هذه العملية مشتقة مع حمض السيلينينك seleninic (RSeOH) . ثم يتم تحويل حمض السيلينينك selenenic عودة إلى سيلينول بواسطة عملية من خطوتين تبدأ مع رد الفعل مع GSH لتشكيل GS-الماء. وجزيء GSH .العملية الثانية هي تقليل من وسيطة عودة GS-سر إلى سيلينول، والإفراج عن GS-SG .كما في الشكل التالي: [3]

RSeH + H 2 O 2 → RSeOH + H 2 O

RSeOH + GSH → GS-سر + H 2 O

GS-سر + GSH → GS-SG + RSeH

ان اختزال الجلوتاثيون يقلل من الجلوتاثيون المؤكسد لإكمال دورة:

GS-SG + NADPH + H + → 2 GSH + NADP +.

بروتينات بشرية تحتوي على هذا المجال[عدل]

GPX2 ؛ GPX3 ؛ GPX4 ؛ GPX5

انظر أيضا[عدل]

اختزال الجلوتاثيون

جلوتاثيون

نقص السيلينيوم

المراجع[عدل]

  1. ^ بنك بيانات البروتين 1GP1; Epp O, Ladenstein R, Wendel A (June 1983). "The refined structure of the selenoenzyme glutathione peroxidase at 0.2-nm resolution". Eur. J. Biochem. 133 (1): 51–69. doi:10.1111/j.1432-1033.1983.tb07429.x. PMID 6852035. 
  2. ^ أ ب Muller FL, Lustgarten MS, Jang Y, Richardson A, Van Remmen H (August 2007). "Trends in oxidative aging theories". Free Radic. Biol. Med. 43 (4): 477–503. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2007.03.034. PMID 17640558. 
  3. ^ Krishna P. Bhabak, Govindasamy Mugesh "Functional Mimics of Glutathione Peroxidase: Bioinspired Synthetic Antioxidants" Acc. Chem. Res., 2010, 43 (11), pp 1408–1419. doi:10.1021/ar100059g

وصلات خارجية[عدل]

http://www.thefreedictionary.com/glutathione+peroxidase http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/sigma/g6137?lang=en&region=US http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18616466