انتقل إلى المحتوى

حمض النتريك دي-أكسجيناز

هذه المقالة يتيمة. ساعد بإضافة وصلة إليها في مقالة متعلقة بها
من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
حمض النتريك دي-أكسجيناز
ملاحظةهيكل الكولاي . الأخضر = اختزال المجال، أزرق = المجال الهيموجلوبين.[1]
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي1.14.12.17
رقم التسجيل CAS214466-78-1
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيمراجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغراجع BRENDA
إكسباسيراجع NiceZyme
موسوعة كيوتوراجع KEGG
ميتاسيكالمسار الأيضي
بريامملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتينRCSB PDB PDBe PDBsum
الأونتولوجيا الجينيةAmiGO / EGO

حمض النتريك دي-أكسجيناز((بالإنجليزية: Nitric oxide dioxygenase)‏) شيفرته المختصرة هي (EC 1.14.12.17) هو انزيم يحفز تحويل أكسيد النيتريك (NO) إلى نترات (NO -3).[2] ويظهر رد فعله في تحفيز النيتريك أكسيد دي أكسيجيناز أدناه:

2NO + 2O 2 + NAD (P) H → 2NO 3 - NAD + (P) + + + H

أكسيد النيتريك هو جزيء صغير في كل مكان التي تتكامل في مجموعة متنوعة واسعة من العمليات الفسيولوجية بما في ذلك على نحو سلس توسع الأوعية العضلية، وتصنيفها في الصفائح الدموية، والعصبي، والاستجابة المناعية للعدوى البكتيرية.[3][4] الافراط من هذا الجزيء يمكن أن تكون قاتلة للخلايا بواسطة إنتاج الطاقة الخلوية ويصيبها بالتسمم. الأهداف الأكثر حساسية من NO هي أكونيتاز، وهو الانزيم الذي يحفز المماكبة من السيترات إلى الإيزوسيترات في دورة حمض الستريك، وأوكسيديز السيتوكروم ، الانزيم الأخير في سلسلة نقل الإلكترون الجهاز التنفسي من الميتوكوندريا.[5] بالإضافة إلى ذلك، مع وحيد لها جذرية على ذرة النيتروجين، ومتورطة في عدد من آليات الثانوية السمية، بما في ذلك الكاتالاز تثبيط (مما أدى إلى الهيدروجين بيروكسيد سمية).

ويرجع ذلك إلى الفتك المحتمل للNO، خلايا استفادت كثيرا من تطور انزيم قادر على تحفيز تحويل NO سامة للنترات. A 'دي أكسيجيناز أكسيد النيتريك هو انزيم قادر على تنفيذ هذا التفاعل. NO دي أكسيجيناز ينتمي إلى عائلة من oxidoreductases، وبشكل أكثر تحديدا تلك الجهات المانحة تعمل على إقران، مع O 2 كما أكسدة ومع دمج ذرتين من الأكسجين إلى المانحة الأخرى.

آلية رد الفعل[عدل]

آلية العمل لم يتم بعد استخلاصه تماماً، ومع ذلك، هناك نظرية رائدة تقول أن التحويل يتم عبر سلسلة من تفاعلات الأكسدة والاختزال التي تنطوي على مراكز الحديد كما هو مبين في سلسلة من التفاعلات أدناه:[6]

الخطوات رد الفعل
تخفيض FAD) NAD(P)H + FAD + H+ → NAD(P)+ + FADH2
انخفاض الحديد 1 FADH2 + Fe3+ → Fe2+ + FADH + H+
لحد من الحديد 2 FADH + Fe3+ → FAD + Fe2+ + H+
O 2 التجليد Fe2+ + O2 → Fe3+(O2-)
لا يوجد الاوكسجين Fe3+(O2-) + NO → Fe3+ + NO3-

المراجع[عدل]

  1. ^ ببب: 1gvh​; Ilari A, Bonamore A, Farina A, Johnson KA, Boffi A (2002). "The X-ray structure of ferric Escherichia coli flavohemoglobin reveals an unexpected geometry of the distal heme pocket". J. Biol. Chem. ج. 277 ع. 26: 23725–32. DOI:10.1074/jbc.M202228200. PMID:11964402. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |شهر= تم تجاهله يقترح استخدام |تاريخ= (مساعدة)صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link) صيانة الاستشهاد: دوي مجاني غير معلم (link)
  2. ^ Forrester MT, Foster MW (2012). "Protection from nitrosative stress: a central role for microbial flavohemoglobin". Free Rad. Biol. Med. ج. 52 ع. 9 =: 1620–33. DOI:10.1016/j.freeradbiomed.2012.01.028. PMID:22343413. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |شهر= تم تجاهله يقترح استخدام |تاريخ= (مساعدة)
  3. ^ Moncada S, Palmer RM, Higgs EA (1991). "Nitric oxide: physiology, pathophysiology, and pharmacology". Pharmacol. Rev. ج. 43 ع. 2: 109–42. PMID:1852778. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |شهر= تم تجاهله يقترح استخدام |تاريخ= (مساعدة)صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)
  4. ^ Fang FC (2004). "Antimicrobial reactive oxygen and nitrogen species: concepts and controversies". Nat. Rev. Microbiol. ج. 2 ع. 10: 820–32. DOI:10.1038/nrmicro1004. PMID:15378046. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |شهر= تم تجاهله يقترح استخدام |تاريخ= (مساعدة)
  5. ^ Gardner PR, Costantino G, Szabó C, Salzman AL (1997). "Nitric oxide sensitivity of the aconitases". J. Biol. Chem. ج. 272 ع. 40: 25071–6. DOI:10.1074/jbc.272.40.25071. PMID:9312115. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |شهر= تم تجاهله يقترح استخدام |تاريخ= (مساعدة)صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link) صيانة الاستشهاد: دوي مجاني غير معلم (link)
  6. ^ Gardner PR, Gardner AM, Martin LA, Salzman AL (1998). "Nitric oxide dioxygenase: an enzymic function for flavohemoglobin". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. ج. 95 ع. 18: 10378–83. DOI:10.1073/pnas.95.18.10378. PMC:27902. PMID:9724711. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |شهر= تم تجاهله يقترح استخدام |تاريخ= (مساعدة)صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)

وصلات إضافية[عدل]

http://www.hindawi.com/journals/scientifica/2012/683729/

http://www.pnas.org/content/95/18/10378

http://link.springer.com/chapter/10.1007%2F3-540-37708-5_38