قاعدة بيانات توجهات البروتينات في الأغشية

من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
اذهب إلى: تصفح، ‏ ابحث
Orientations of Proteins in Membranes
(OPM)
توجهات البروتينات في الأغشية
OPM logo.png

عنوان الموقع http://opm.phar.umich.edu/
نوع الموقع قاعدة بيانات توفر الحالات الحيزية للبروتين الغشائية وبنية البروتينات مع مراعاة الدهن ثنائي الطبقة
تاريخ الإطلاق 2005
المقر الرئيسي جامعة ميشيغان كلية الصيدلة [بالإنجليزية]
الوضع الحالي الإصدار: 2.0، منسق

قاعدة بيانات توجهات البروتينات في الأغشية (بالإنجليزية: Orientations of Proteins in Membranes database) (مختصرها: OPM) هي قاعدة بيانات توفر الحالات الحيزية للبروتين الغشائية وبنية البروتينات مع مراعاة الدهن ثنائي الطبقة.[1][2][3][4]

تحسب حالات البروتين بواسطة نموذج الانذياب الضمني للدهن ثنائي الطبقة[4][5][6][7][8][9][10] ويتم التحقق من نتائج الحسابات مقارنة بالدراسات التجريبية من الترتيب الحيزي في البروتينات عبر الغشائية [بالإنجليزية] والبروتينات الغشائية المحيطية في الأغشية.[11][12]

تؤخذ هياكل البروتينات من بنك بيانات البروتين. توفر قاعدة بيانات توجهات البروتينات في الأغشية أيضاً التصنيف الهيكلي للبروتينات المرتبطة بالغشاء في أسر وأسر عليا وعلم فراغ الأغشية [بالإنجليزية] والبناء الرباعي للبروتينات في حالة غشاء مرتبط ونوع الغشاء الحيوي [بالإنجليزية] المقصود لكل بروتين. يمكن تحميل الملفات المنسقة مع حدود الأغشية المحسوبة. الموقع يسمح مشاهدة صورة تركيبية الهياكل البروتينات خلال الأغشية مع طبقات الحدود بواسطة جمول (Jmol) وأم دي أل تشايم [بالإنجليزية] (MDL Chime) ووبمول (WebMol).

كانت قاعدة البيانات تستخدم على نطاق واسع في الدراسات التجريبية والنظرية للبروتينات المرتبطة بالأغشية.[13][14][15][16] ومع ذلك، لا تضمن هياكل العديد من البروتينات المرتبطة بالأغشية في قاعدة البيانات إذا أنها لا يمكن توقعها حسابياً. هذا هو الحال عندما تكون جميع أجزاء البروتينات المرتكزة في الأغشية (مثلاً حينما يكون ألفا لولب مزدوج الألفة أو معرضة لأجزاء غير القطبية أو أجزاء أحماض امينية مدهنة [بالإنجليزية]) مفقودة في الهياكل التجريبية.[4]

المصادر[عدل]

  1. ^ ST NetWatch: Protein Databases review of OPM in Signal Transduction NetWatch list from ساينس
  2. ^ Lomize, Mikhail A.؛ Lomize, Andrei L؛ Pogozheva, Irina D.؛ Mosberg, Henry I. (2006). "OPM: Orientations of Proteins in Membranes database" (PDF). Bioinformatics. 22 (5): 623–625. doi:10.1093/bioinformatics/btk023. PMID 16397007. 
  3. ^ Lomize, Andrei L؛ Pogozheva, Irina D.؛ Lomize, Mikhail A.؛ Mosberg, Henry I. (2006). "Positioning of proteins in membranes: A computational approach" (PDF). Protein Science. 15 (6): 1318–1333. doi:10.1110/ps.062126106. PMC 2242528Freely accessible. PMID 16731967. 
  4. ^ أ ب ت Lomize, Andrei L؛ Pogozheva, Irina D.؛ Lomize, Mikhail A.؛ Mosberg, Henry I. (2007). "The role of hydrophobic interactions in positioning of peripheral proteins in membranes" (PDF). BMC Structural Biology. 7 (44): 44. doi:10.1186/1472-6807-7-44. PMC 1934363Freely accessible. PMID 17603894. 
  5. ^ Malmberg, Nathan J.؛ Falke, Joseph J. (2005). "Use of EPR power saturation to analyze the membrane-docking geometries of peripheral proteins: applications to C2 domains". Annu Rev Biophys Biomol Struct. 34: 71–90. doi:10.1146/annurev.biophys.34.040204.144534. PMID 15869384. 
  6. ^ Spencer, Andrew G.؛ Thuresson, Elizabeth؛ Otto, James C.؛ Song, Inseok؛ Smith, Tim؛ DeWitt, David L.؛ Garavito, R. Michael؛ Smith, William L. (1999). "The membrane binding domains of prostaglandin endoperoxide H synthases 1 and 2. Peptide mapping and mutational analysis". J Biol Chem. 274 (46): 32936–32942. doi:10.1074/jbc.274.46.32936. PMID 10551860. 
  7. ^ Kutateladze, Tatiana؛ Overduin, Michael (2001). "Structural Mechanism of Endosome Docking by the FYVE Domain". ساينس. 291 (5509): 1793–1796. doi:10.1126/science.291.5509.1793. PMID 11230696. 
  8. ^ Lathrop, Brian؛ Gadd, Martha؛ Biltonen, Rodney L.؛ Rule, Gordon S. (2001). "Changes in Ca2+ affinity upon activation of Agkistrodon piscivorus piscivorus phospholipase A2". Biochemistry. 40 (11): 3264–3272. doi:10.1021/bi001901n. PMID 11258945. 
  9. ^ Tatulian, Suren A.؛ Qin, Shan؛ Pande, Abhay H.؛ He, Xiaomei (2005). "Positioning membrane proteins by novel protein engineering and biophysical approaches". J Mol Biol. 351 (5): 939–947. doi:10.1016/j.jmb.2005.06.080. PMID 16055150. 
  10. ^ Hristova, Kalina؛ Wimley, William C.؛ Mishra, Vinod K.؛ Anantharamiah, G.M.؛ Segrest, Jere P.؛ White, Stephen H. (1999). "An amphipathic α-helix at a membrane interface: a structural study using a novel X-ray diffraction method". J Mol Biol. 290 (1): 99–117. doi:10.1006/jmbi.1999.2840. PMID 10388560. 
  11. ^ Lomize, AL؛ Pogozheva, ID؛ Mosberg, HI (2011). "Anisotropic solvent model of the lipid bilayer. 1. Parameterization of long-range electrostatics and first solvation shell effects". Journal of chemical information and modeling. 51 (4): 918–929. doi:10.1021/ci2000192. PMC 3089899Freely accessible. PMID 21438609. 
  12. ^ Lomize, AL؛ Pogozheva, ID؛ Mosberg, HI (2011). "Anisotropic solvent model of the lipid bilayer. 2. Energetics of insertion of small molecules, peptides, and proteins in membranes". Journal of chemical information and modeling. 51 (4): 930–946. doi:10.1021/ci200020k. PMC 3091260Freely accessible. PMID 21438606. 
  13. ^ Marsh, Derek؛ Jost, Micha؛ Peggion, Cristina؛ Toniolo, Claudio (2007). "TOAC spin labels in the backbone of alamethicin: EPR studies in lipid membranes". Biophys. J. 92 (2): 473–481. doi:10.1529/biophysj.106.092775. PMC 1751395Freely accessible. PMID 17056731. 
  14. ^ Punta, Marco؛ Forrest, Lucy R.؛ Bigelow, Henry؛ Kernytsky, Andrew؛ Liu, Jinfeng؛ Rost, Burkhard (2007). "Membrane protein prediction methods". Methods. 41 (4): 460–474. doi:10.1016/j.ymeth.2006.07.026. PMC 1934899Freely accessible. PMID 17367718. 
  15. ^ Cherezov, V؛ Yamashita, E؛ Liu, W؛ Zhalnina, M؛ Cramer, WA؛ Caffrey, M (2006). "In Meso Structure of the Cobalamin Transporter, BtuB, at 1.95 Ångstrom Resolution". J. Mol. Biol. 364 (4): 716–734. doi:10.1016/j.jmb.2006.09.022. PMC 1808586Freely accessible. PMID 17028020. 
  16. ^ Páli, Tibor؛ Bashtovyy, Denys؛ Marsh, Derek (2006). "Stoichiometry of lipid interactions with transmembrane proteins - Deduced from the 3D structures". Protein Sci. 15 (5): 1153–1161. doi:10.1110/ps.052021406. PMC 2242517Freely accessible. PMID 16641489.