لولب ألفا

من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
اذهب إلى التنقل اذهب إلى البحث
Side view of an α-helix of ألانين residues in ذرّةic detail. Two hydrogen FOR the same peptide group are highlighted in magenta; the H to O distance is about 2 أنغ (0.20 نـم). The بروتين chain runs upward here; that is, its N-terminus is at the bottom and its C-terminus at the top. Note that the sidechains (gray stubs) angle slightly downward, toward the N-terminus, while the peptide oxygens (red) point up and the peptide NHs point down.

لولب ألفا في الكيمياء الحيوية (بالإنجليزية: alpha helix أو α-helix ) هو بروتين ثانوي البنية في الخلايا الحية شكله لولبي ملتفا طبقا لقاعدة اليد اليمنى .[1][2][3] منه تعطي كل مجموعة N-H في أمين رابطة هيدروجينية إلى مجموعة كربونيل C=O لحمض أميني .

تلك البنية الثانوية تسمى أحيانا "لولب ألفا باولينغ- كوري-برانسون" ؛ ويعرف أيضا ب : 3.613-helix _ حيث يعطي عدد البقايا في كل لفة من اللولب و تشمل 13 ذرة في الحلقة التي تكوّن الرابطة الهيدروجينية. من تلك البنيات الثانوية نجد البروتينات وفيها تتواجد اللوالب ألفا شائعة ، ويمكن التعرف عليها من المتسلسلات .

اكتشافها[عدل]

انظر أيضاً[عدل]

مراجع[عدل]

  1. ^ [1].
  2. ^ Huggins M (1943). "The structure of fibrous proteins". Chemical Reviews. 32 (2): 195–218. doi:10.1021/cr60102a002. 
  3. ^ Hudgins RR، Jarrold MF (1999). "Helix Formation in Unsolvated Alanine-Based Peptides: Helical Monomers and Helical Dimers". Journal of the American Chemical Society. 121 (14): 3494–3501. doi:10.1021/ja983996a. 


AlphaHelixSection (yellow).svg
هذه بذرة مقالة عن الكيمياء الحيوية بحاجة للتوسيع. شارك في تحريرها.