انتقل إلى المحتوى

بروتينات مضطربة ذاتيا

هذه المقالة يتيمة. ساعد بإضافة وصلة إليها في مقالة متعلقة بها
من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة

هذه نسخة قديمة من هذه الصفحة، وقام بتعديلها ZkBot (نقاش | مساهمات) في 20:18، 24 أغسطس 2020 (بوت: نقل التصنيف: تصنيف:بنية بروتينية إلى تصنيف:بنية البروتين). العنوان الحالي (URL) هو وصلة دائمة لهذه النسخة، وقد تختلف اختلافًا كبيرًا عن النسخة الحالية.

مرونة هيئوية (بنيوية) في بروتين سومو-1 (ببب:1a5r) يُظهر الجزء المركزي بنية منتظمة نسبيا. وبالعكس تُظهر النهايتان الأمينية والكربوكسيلية (يسار ويمين على التوالي) اضطرابا ذاتيا (داخلي المنشأ) رغم استمرارا تواجد منطقة لولبيةفي ذيل النهاية الأمينية.تم تغيير شكل 10 نماذج NMR. العناصر ثانوية البنية: لولب ألفا (أحمر)، صفائح بيتا (أسهم زرقاء).[1]

البروتين المضطرب ذاتيا واختصارا (IDP) هو بروتين يعوز بنية ثلاثية الأبعاد ثابتة أو منتظمة.[2][3][4] البروتينات المضطربة ذاتيا تغطي طيفا من الحالات: من البروتينات عديمة البنية تماما إلى بروتينات ذات بنية جزئية تحتوي على لفات عشوائية، (قبل-) الكريات المنصهرة [الإنجليزية]، وبروتينات كبيرة متعددة النطاقات مرتبطة عبر روابط مرنة. تشكل البروتينات المضطربة ذاتيا أحد الأنواع الرئيسية من البروتين (إلى جانب البروتينات الكروية، الليفية والغشائية).[5]

مثَّل اكتشاف البروتينات المضطربة تحديا للنموذج الفكري التقليدي الخاص بالبروتينات الذي يقول أن وظيفة البروتينات تعتمد على بنية ثابتة ثلاثية الأبعاد. تم تحدي هذا المبدأ خلال العقدين 2000 و2010 عبر دلائل متزايدة من مختلف فروع علم الأحياء البنيوي، والتي تقترح أن ديناميكا البروتين ربما تكون ذات علاقة أكبر في مثل هذه الأنظمة (البروتينات). رغم انعدام بنية مستقرة لها، البروتينات المضطربة كبيرة جدا وقسم مهم وظيفيا من البروتينات. في بعض الحالات يمكن للبروتينات المضطربة اتخاذ بنية ثابتة ثلاثية الأبعاد بعد الارتباط بجزيئات ضخمة أخرى. بشكل عام تختلف البروتينات المضطربة عن البروتينات ذات البنية المنتظمة في العديد من الأوجه وتميل إلى أن يكون لها خصاص مميزة من حيث الوظيفة، البنية، التسلسل، التآثرات، التطور والتنظيم.[6]

مراجع

  1. ^ Majorek K، Kozlowski L، Jakalski M، Bujnicki JM (18 ديسمبر 2008). "Chapter 2: First Steps of Protein Structure Prediction" (PDF). في Bujnicki J (المحرر). Prediction of Protein Structures, Functions, and Interactions. John Wiley & Sons, Ltd. ص. 39–62. DOI:10.1002/9780470741894.ch2. ISBN:9780470517673.
  2. ^ Dunker AK، Lawson JD، Brown CJ، Williams RM، Romero P، Oh JS، Oldfield CJ، Campen AM، Ratliff CM، Hipps KW، Ausio J، Nissen MS، Reeves R، Kang C، Kissinger CR، Bailey RW، Griswold MD، Chiu W، Garner EC، Obradovic Z (2001). "Intrinsically disordered protein". Journal of Molecular Graphics & Modelling. ج. 19 ع. 1: 26–59. CiteSeerX:10.1.1.113.556. DOI:10.1016/s1093-3263(00)00138-8. PMID:11381529.
  3. ^ Dyson HJ، Wright PE (مارس 2005). "Intrinsically unstructured proteins and their functions". Nature Reviews. Molecular Cell Biology. ج. 6 ع. 3: 197–208. DOI:10.1038/nrm1589. PMID:15738986.
  4. ^ Dunker AK، Silman I، Uversky VN، Sussman JL (ديسمبر 2008). "Function and structure of inherently disordered proteins". Current Opinion in Structural Biology. ج. 18 ع. 6: 756–64. DOI:10.1016/j.sbi.2008.10.002. PMID:18952168.
  5. ^ Andreeva A، Howorth D، Chothia C، Kulesha E، Murzin AG (يناير 2014). "SCOP2 prototype: a new approach to protein structure mining". Nucleic Acids Research. ج. 42 ع. Database issue: D310–4. DOI:10.1093/nar/gkt1242. PMC:3964979. PMID:24293656.
  6. ^ van der Lee R، Buljan M، Lang B، Weatheritt RJ، Daughdrill GW، Dunker AK، Fuxreiter M، Gough J، Gsponer J، Jones DT، Kim PM، Kriwacki RW، Oldfield CJ، Pappu RV، Tompa P، Uversky VN، Wright PE، Babu MM (يوليو 2014). "Classification of intrinsically disordered regions and proteins". Chemical Reviews. ج. 114 ع. 13: 6589–631. DOI:10.1021/cr400525m. PMC:4095912. PMID:24773235.