تجديل البروتين
تجديل البروتين (بالإنجليزية: Protein splicing) هي تفاعل داخل جزيئة بروتين معين حيت تزال قطعة بروتين داخلية تدعى إنتئين من بروتين طليعي مع ربط الطرف الكربوكسيلي والطرف الأميني للبروتين الخارجي الذي يدعى إكستئين على الجهتين.[1][2]
غالبا ما يكون رابط تجديل البروتين الطليعي سيستئين أو سيرين، وهي أحماض أمينية تحوي سلسلة جانبية محبة للنواة.
تفاعلات تجديل البروتين المعروفة حاليا لا تحتاج عوامل خارجية أو مصدر طاقة مثل ثلاثي فوسفات الأدينوسين أو ثلاثي فوسفات الغوانوزين. من الناحية الطبيعية، فإن التجديل مرتبط مع تجديل الحمض النووي الريبوزي فقط.
مراجع
- ^ Kane PM، Yamashiro CT، Wolczyk DF، Neff N، Goebl M، Stevens TH (نوفمبر 1990). "Protein splicing converts the yeast TFP1 gene product to the 69-kD subunit of the vacuolar H(+)-adenosine triphosphatase". Science. ج. 250 ع. 4981: 651–7. DOI:10.1126/science.2146742. PMID:2146742.
- ^ Hirata R، Ohsumk Y، Nakano A، Kawasaki H، Suzuki K، Anraku Y (أبريل 1990). "Molecular structure of a gene, VMA1, encoding the catalytic subunit of H(+)-translocating adenosine triphosphatase from vacuolar membranes of Saccharomyces cerevisiae". J. Biol. Chem. ج. 265 ع. 12: 6726–33. PMID:2139027.
 | هذه بذرة مقالة عن الكيمياء الحيوية بحاجة للتوسيع. فضلًا شارك في تحريرها. |