حمض أميني

من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
اذهب إلى: تصفح، ‏ ابحث
البنية الكيميائية لحمض أميني في الكربون ألفا، لاحظ جذر الأمين NH2 إلى اليسار وجذر الكربوكسيل COOH إلى اليمين.

الأحماض الأمينية (بالإنجليزية: Amino Acid) هي لبنات البناء الرئيسية لبناء البروتين والببتيد في الجسم. يمكن ملاحظتها بسهولة بعد هضم البروتين. ثمانية أساسية مهمة جدا (لا يمكن للجسم البشري أن يصنعها بنفسه) والباقي غير أساسية (يمكن صنعها داخل الجسم البشري، بشرط التغذية السليمة). بالرغم من قدرة الجسم على تصنيع الأحماض غير الأساسية، إلا أنه وفي بعض الأحيان يتوجب أخذ مكملات للأحماض غير الأساسية لضمان توفر الكميه المثلى في الجسم. البعض يضيف قسما ثالثا هو شبه-أساسية، حيث يقوم الجسم بتصنيع هذه الأحماض ولكن بكميات محدودة.

إضافة إلى بناء الخلايا وإصلاح الانسجه، الأحماض الامينيه تشكل مادة البناء الرئيسية للاجسام المضاده لمكافحة غزو البكتريا والفيروسات، وهي تشكل جزءا أساسيا من نظام الانزيمات والهرمونات؛ وهي تبني البروتينات النووية، رنا (الحَمْضُ النَّوَوِيِّ الرايبوزي) ودنا (الحَمْضُ الرايبوزي النَّوَوِي المَنْزُوع الأوكسِجين). كما تقوم الأحماض الأمينية بدور رئيسي بحمل الاوكسجين إلى أنحاء الجسم المختلفة، وهي مكون أساسي للنشاط العضلي.

نظريا يوجد 64 نوع منها، فالدنا تبنى من 4 روامز هي A، C، G، T وتبنى الأحماض عادة بتركيب عدة روامز، مثل GCA, GCC, GCG. لكن المتوفر في إجسام الكائنات الحية هي أقل من ذلك، ما بين 20 إلى 26 نوع من الأحماض الأمينية. مع ملاحظة أن الكثير منها يتشكل باكثر من ثلاث روامز وقد تصل إلى 6 والبعض منها مكون فقط من رامز واحد.

الحمض الأميني هو أحد مركبات عضوية تحمل نوعين من الجذور الكيميائية، وهي جذر قاعدي أميني (نشادري) [1]  NH_2- وجذر حمضي كربوكسيل COOH متحدتين مع ذرة كربون مرتبطة بدورها بسلسلة عضوية جانبية Side chain R تكون مختلفة من حمض أميني إلى آخر. تعتبر الحموض الأمينية وحدة التركيب الأساسية للبروتينات في الكائنات الحية.

ترقم ذرات الكربون عادة بالأحرف الإغريقية، وتنتمي الحموض الأمينية المكونة للبروتينات إلى فئة ألفا α-Amino Acids وذلك لأن جذري الأمين والهيدروكسيل يرتبطان بذرة الكربون الأولى في السلسلة. وتوجد كذلك حموض أمينية أحيائية من فئة بيتا مثل البيتا-ألانين (بالإنجليزية: β-Alanine) وأخرى من فئة جاما مثل حمض الجاما-أمينوبيوتيريك (بالإنجليزية: γ-Aminobutyric acid) أو (بالإنجليزية: GABA). ورغم وجود عدد كبير من الحموض الألفا-الأمينية في الطبيعة إلا أن السلاسل البروتينية لا تحتوي سوى 20 نوعا منها فقط. وتضطلع الحموض الأمينية بمهام أخرى كلعبها دور نواقل عصبية ومواد أولية لبعض الهرمونات أو كمصدر للطاقة. و تتوفر أيضا مجموعة من الحموض الأمينية المخلقة(المصطنعة) كيميائيا ولها عدة استعملات في مجال الصناعة الكيميائية والصيدلية والغذائية.

البنية الكيميائية العامة[عدل]

يعتبر هيدروكسي كرباميد (بالإنجليزية: Hydroxycarbamide) الحمض الأميني الأبسط من حيث التركيب فهو متكون من جذر أميني متصل مباشرة بكربون جذر الهيدروكسيل. وهذا المركب غير أحيائي. أما في بقية الأحماض الأمينية فتدخل ذرة أو أكثر من الكربون بين هذين الجذرين. ويحدد موقع الأمين في السلسلة الكربونية الفئة التي ينتمي إليها الحمض الأميني كما يلي:

البنية العامة للحموض الأمينية وهي مصنفة حسب مكان ترابط الجذر الأميني NH2 فوق السلسلة الكربونية، R \, هو المجموعة الجانبية التي تحدد طبيعة كل حمض الأميني.
  • حموض ألفا-أمينية، حيث يتصل جذر الأمين بالكربون رقم 2 بعد كربون جذر الهيدروكسيل ويرقم بألفا C_\alpha. يسمى المركب بالحمض 2-أمينوايتانويك Aminoethanoic acid، أو ما يعرف بالغليسين Glycine، أبسط الحموض الأمينية لدى الكائنات الحية. أما بقية الأحماض الألفا-أمينية فلها نفس البنية مع اختلاف في السلسلة الجانبية R، فعوضا عن ذرة الهيدروجين المرتبطة بالكربون ألفا في الغليسين، تتخذ أنواع مختلفة، على سبيل المثال، جذر المثيل Methyl في حالة الألانين Alanine أو جذر مختلف الحلقة Heterocyclic بالنسبة للتريبتوفان Tryptophan. والدور الأساسي للأحماض الألفا-أمينية هو بناء مختلف البروتينات.
  • حموض بيتا-أمينية، يرتبط جذر الأمين بالكربون الثالث بداية من كربون جذر الهيدروكسيل C_\beta، وأبسط ممثل أحيائي لهذه الفئة هو البيتا-ألانين، يتأتي من تحلل الكارنوسين Carnosine، ويلعب دور ناقل عصبي مثبط للغليسين.
  • حموض جاما-أمينية، يتحد جذر الأمين بالكربون الرابع بعد كربون جذر الهيدروكسيل C_\gamma، المثال المعروف في هذه الفئة هو حامض الجاما-بيتيريك GABA، وهو كذلك ناقل عصبي مثبط.

التماثلية البصرية (التناظر)[عدل]

نموذج للنظيرتين البصريتين للألنين.

لدى جميع الأحماض الألفا-أمينية، باستثناء الجليسين، يكون الكربون-ألفا مرتبطا بجذور مختلفة ومجموعة جانبية R مميزة لذى نقول أنه كايرالي Chiral أو مركز ناشط بصريا. ونتيجة لهذه الخاصية، فان كل حمض ألفا-أميني متواجد في الطبيعة على شكل نظيرتين بصريتين Stereoisomers، يمينية Dextrogyre ويرمز لها، في الكيمياء الحيوية، بـ D، أو يسارية Levogyre ويرمز لها بـ L. ومعنى ذلك فيزيائيا أنها تقوم بازاحة الضوء المستقطب بزاوية معينة اما باتجاه عقارب الساعة بنسبة للنضيرة D، وهو الاتجاه الموجب (+)، أو ضد اتجاه عقارب الساعة بنسبة للنضيرة L، وهو الاتجاه السالب (-). وبالنسبة لنظام التسمية R / S، الأكثر استعملا في الكيمياء العضوية، فان نفس المبدأ يتبع حسب قاعدة "كان إنجولد بريلوج" فــ D == R وL == S.

ولا تنطبـق هـذه القـاعدة الا على السيستيـن (بالإنجليزية: Cysteine) لأن الجذر الكبريتي ليسـت له الأولوية في هذه الحالــة. اذن فالـ D -سيستين هو الـ S -سيستين، والـ L -سيستين هو الـ R -سيستين [2].

و في المثال الموجود على النموذج المقابل، نجد الـ D -ألانين وكأنه صورة عبر المرآة لالـ L -ألانين، وهما مركبان لا يمكن مطابقتهما non-superimposable، تماما كما لا يمكن مطابقة قفى اليد اليمنى مع ظهر اليد اليسرى صورة. ولسبب لا يزال محيرا، فان غالبية الأحماض الألفا-أمينية المكونة للبروتينات هي من النضيرة L وليست D. ولكن يمكن أن نجد بعض الـ D-أحماض أمينية في أنواع مـن الصدفيات [3] مثل عائلة الكونيدات Conidae، وفي الغشاء البيبتدوسكري Peptidoglycan لبعض البكتيريا [4].

تصنيف الأحماض الأمينية[عدل]

تقسم الأحماض الألفا-أمينية العشرون الموجودة في البروتينات، والمشفرة في المعلومة الوراثية، إلى مجاميع حسب عدد من الخصائص الفيزيائية، الكيميائية والأحيائية :

  • الطبيعة الكيميائيـة للسلسلة الجانبيـة : بما أن المجموعة الجانبية R هي التي تحدد هوية الحمض الأميني، يمكن اذن تقسيم الأحماض الأمينية إلى ذات سلسلة هيدروكاربونية، اما أليفاتية Aliphatic أو أروماتية Aromatic أو مختلفة الحلقة Heterocyclic.
  • القطبيـة الكهربائيـة : تقسم الأحماض الأمينية حسب قطبيتها الكهربائية، وذلك حسب حالة التأين، إلى قطبية Polar (سالبة أو موجبة الشحنة) أو غير قطبية Nonpolar (عديمة الشحنة). تحدد هذه الخاصية المهمة قابلية الأحماض الأمينية للانحلال في الماء (و الماء هو محلول قطبي)، فتكون الأحماض الأمينية ذات المجاميع الجانبية R القطبية متجاذبة مع الماء Hydrophilic، وهي عادة ما تكون على الجزء الخارجي للبروتينات. بينما الأحماض الأمينية ذات السلاسل الجانبية غير القطبية، وغير المتجاذبة مع الماء Hydrophobic، تميل إلى التجمع للداخل.
مخطط فيين لتصنيف الأحماض الأمينية إلى زمر (أنظر إلى الجدول أسفله)، حسب الخاصيات الكيميائية للمجاميع الجانبية وقطبيتها الكهربائية.
  • القاعديـة \ الحمضيـة : السلسلة الجانبية R من الممكن أن تكون قاعدية، مثل حمض الليسين Lysine أو الأرجنين Arginine وهو شديد القاعدية، أو حمضية، مثل الجلوتميت Glutamic acid والأسبارتيت Aspartic acid، أو متعادلة مثل الجليسين والليوسين Leucine. وعادة ما تكون الأحماض الأمينية ذات المجاميع الجانبية القاعدية والحمضية قطبية جدا وهي توجد بصورة كبيرة على سطح البروتينات المماس للماء.
  • يمكن أيضا أن نقسم الأحماض الأمينية حسب أهميتها الغذائية وتوفرها الأحيائي إلى :
    • أحماض أمينية أساسية Essential لا يصنعها الجسم، ويجب تناولها في الغذاء. مثال، الليوسين والليسين.
    • أحماض أمينية شبه-أساسية Semi-essential يستطيع الجسم تخليقها ولكن ليس بكميات كافية، خاصة في مرحلة النمو، ويحبذ أن تتوفر في الغذاء. مثال، الأرجنين والهستيدين Histidine.
    • أحماض أمينية غير أساسية Nonessential متوفرة في الجسم السليم بكميات دائمة، ولا تستلزم حضورها في الغذاء. مثال، الجليسين والبرولين Proline.

قــائمة تصنيف الأحمــاض الألفا-الأمينيـة المكونة للبروتينات[5][عدل]

أنظر إلى المقال المفصل التالي قائمة الأحماض الأمينية

الحمض الأميني الرمـز (ثلاثة حروف) الرمـز (حرف واحد) الكتلة الذرية (غ \ مول) قطبية السلسلة الجانبية حمضية أو قاعدية السلسلة الجانبية الأهمية الغذائية
ألانين
Alanine

Ala

A

89,1

غير قطبي

متعـادل

غير أساسي

أرجنين
Arginine

Arg

R

174,20

قطبي

قاعـدي (قوي)

شبه-أساسي

أسباراجين
Asparagin

Asn

N

132,12

قطبي

متعـادل

غير أساسي

حمض الأسبارتيك
Aspartic acid

Asp

D

133,10

قطبي

حمضـي

غير أساسي

سيستين
Cysteine

Cys

C (م)

121,16

قطبي

متعـادل

غير أساسي (م م)

جلوتامين
Glutamin

Gln

Q

146,15

قطبي

متعـادل

غير أساسي

جلوتاميت
Glutamic acid

Glu

E

147,13

قطبي

حمضـي

غير أساسي

جلايسين
Glycine

Gly

G

75,07

غير قطبي

متعـادل

غير أساسي

هستيدين
Histidine

His

H

155,16

قطبي

قاعـدي (ضعيف)

شبه-أساسي

آيزوليوسين
Isoleucine

Ile

I

131,17

غير قطبي

متعـادل

أساسـي

ليوسين
Leucine

Leu

L

131,17

غير قطبي

متعـادل

أساسـي

لايسين
Lysine

Lys

K

146,19

قطبي

قاعـدي

أساسـي

مثيونين
Methionine

Met

M

149,21

غير قطبي

متعـادل

أساسـي

فينيل ألانين
Phenylalanine

Phe

F

165,19

غير قطبي

متعـادل

أساسـي

برولين
Proline

Pro

P

115,13

غير قطبي

متعـادل

غير أساسي

سيرين
Serine

Ser

S

105,09

قطبي

متعـادل

غير أساسي

ثريونين
Threonine

Thr

T

119,12

قطبي

متعـادل

أساسـي

تربتوفان
Tryptophan

Trp

W

204,23

قطبي

متعـادل

أساسـي

تيروسين
Tyrosin

Tyr

Y

181,19

قطبي

متعـادل

غير أساسي (م م)

فالين
Valine

Val

V

117,15

غير قطبي

متعـادل

أساسـي

(م) رمز السيستين C يمكن أن يكتب أيضا S-HC، إذا كان الجذر الكبريتي (-HS) حرا أو S-SC، إذا كان هذا الجذر مرتبطا بجذر كبريتي لسيستين أخرى في السلسلة البيبتيدية. وتختلف الخاصيات أيضا في هذه الحالة، فالسيستين المرتبطة تصير غير قطبية.

(م م) هذه الأحماض الأمينية تصير أساسية في مراحل النمو الأولى وعند الأطفال.

الخاصيات الكيميائية العامة[عدل]

تكون الرابط البيبتيدي[عدل]

تكون الرابط البيبتيدي

الرابط البيبتيدي : وهي الاصرة التي تتشكل بين جزيئتين عندما تتفاعل مجموعة الكربوكسيل للجزيئة الأولى مع مجموعة الامينو للجزيئة الثانية محررة جزيئة الماء (H2O) ويدعى هذا التفاعل بالتآلف الجاف وكذلك يسمى (تفاعل التكثيف) ويحدث بين الأحماض الامينية. أن الآصرة الناتجة من هذا التفاعل وهي CO-NH تسمى الاصرة البيبتيدية وتدعى الجزيئة الناتجة بالأميد، وألاميدات مركبات عضوية تحتوي مجموعة وظيفية تدعى الاميد وهي عبارة عن زمرة كربونيل متصلة بزمرة أمين.

الخاصيات الأيونية والقطبية الكهربائية[عدل]

التفاعلات الكيميائية[عدل]

1- الخواص الأيونية للحوامض الامينية: بالنظر لاحتواء الحوامض الامينية على مجموعتين الأمين والكاربوكسيل لذا فأنها تعتبر ثنائية القطب أي تعمل كحامض أو كقاعدة وتسمى امفوتيرية أي تفقد وتكتسب بروتون لذلك تكون على صورة ما يسمى بالأيون المزدوج وهو أيون ناتج عن منح مجموعة الكربوكسيل بروتونها لمجموعة الأمين لهذا فانها إذا وضعت في محاليل حامضية قوية PH = 1 تتقبل بروتون وتشحن (+) واذا وضعت في محاليل قاعدية قوية تفقد بروتون وتنشحن (-) اما في نقطة التعادل الكهربائي (Pl-) هي النقطة التي تتساوى فيها عدد (+) مع (-) وتكون PH معينة لكل حامض أميني كالاتي: أ- الحوامض الأمينية المتعادلة:- محصلة الشحنة = صفر P1=PH= (5-6.3) ب- القاعدية: محصلة الشحنة == صفر P1 = PH == (7.6-10.8) ج- الحامضية محلصة الشحنة == صفر P1 = PH == (2.97-3.2)

2- نزع الكربوكسيل تجرد الحامض الاميني من مجموعة الكاربوكسيل Decarboxylation عند تجريد المجموعة الكاربوكسيلية من الحوامض الأمينية فأنها تتحول إلى الأمينات الأولية وذلك بمساعدة الأنزيمات من نوع Decarboxylation

3- نزع الأمين تجريد المجموعة الأمينية (بالإنجليزية: Deamination) عند تجريد الحوامض الأمينية من مجموعة الأمين تتحول إلى حوامض كاربوكسيلية وأمونيا والحوامض الكاربوكسيلية تتمثل في الجسم إلى مركبات تستفاد منها الخلية أما الامونيا فأنها تطرح في البول على شكل يوريا بواسطة دورة تسمى بدورة اليوريا والتي تحدث في الكبد وذلك بتخليص الجسم من النتروجين أو من الامونيا السادة

4 - نقل الأمين تفاعل نقل مجموعة الأمين (بالإنجليزية: Transmination) ويتم في هذا التفاعل انتزاع مجموعة الامين بواسطة الاكسدة ونقلها من مركب إلى أخر من المركبات المتفاعلة، يتم هذا التفاعل بمساعدة انزيمات (Transminase) حيث تتحول الحوامض الأمينية إلى حوامض كيتونية والتي بدروها تتحول إلى مشتقات كاربوهيداتية تستفاد منها الخلية

5- نترزة التفاعل مع حامض النتروز يستعمل هذا التفاعل لغرض قياس كمية الحامض الاميني في محلول معين حيث يتفاعل حامض النتروز مع الحامض الاميني محرراً النتروجين الذي يكمل جمعه وحساب حجمه يمكن تصنيف كمية الحامض الاميني

6- التفاعل: (بالإنجليزية: Nihydrin) Nihydrin: مادة مؤكسدة قوية تتفاعل مع الحوامض الأمينية لتعطي مركب أزرق اللون يعتمد هذا التفاعل على وجود مجموعتي الأمين والكاربوكسيل بشكر حر وهذا التفاعل يكون حساس لكشف عن المركبات قليلة من الحوامض الامينية

7- تفاعل سانكر (بالإنجليزية: Sanger) يستعمل هذا التفاعل لتشخيص الحامض الأميني الموجود في بداية السلسلة الببتيدية (النهاية النتروجينية) يستعل كاشف (D.VFB) 2,4- Dinitre fluro Benzen حيث يتفاعل هذا المركب مع الحامض الأميني الأول في نهاية النتروجينية من السلسلة الببتيدية مكونا مركب أصفر اللون حيث يشخص الحامض الأميني المرتبط به بواسطة Chromatogralply في هذا التفاعل تتحرر الأحماض الامينية من السلسلة الببتيدية بشكل حر ويعتبر هذا التفاعل مدمراً للسلسلة الببتيدية وذلك بتحرير الحوامض الأمينية بشكل حر.

8- تفاعل إيدمان (بالإنجليزية: Edman reaction) يستعمل هذا التفاعل لمعرفة تتابع (Sequence) في السلسلة الببتيدية ويعتبر هذا التفاعل مهم لأنه يحطم السلسلة الببتيدية ويمكن تكراره مع السلسلة الناتجة لحد عشرين حامض أميني أو أكثر يستعمل في هذا التفاعل الكاشف Phenyl iso thioCyngtac.

الخواص العامة للأحماض الأمينية[عدل]

كاربونات تنائية القطب الحوامض الأمينية مركبات مشابهة للأملاح مثل الأملاح كلها مركبات صلبة ذات درجة انصهار عالية لدرجة انها تحترق بصورة عامة قبل تحولها إلى الحالة المنصهرة انها مركبات غير ذائبة في المذيبات الغير المستقطبة وتذوب في الماء.

امتصاص واستخدامات الأحماض الأمينية[عدل]

تتنتقل الحوامض الأمينية، وهي نواتج النهائية لهضم البروتين تنتقل بسرعة من خلال جدران الأمعاء الدقيقة كما تمتص أيضا الببتيدات البسيطة وصغيرة جداً. تستعمل الحوامض الأمينية المنفردة في واحدة من الطرق الاتية: 1- لتصنيع نسيج بروتيني جديد، أو لترنيم نسيج قديم أو للاحلال محل بروتينات سوائل الجسم المتحطمة. 2- لتصنيع مركبات غير بروتينية تحتوي على نتروجين مثل الحوامض النووية الهيم (heme) أو الكريانين (Creatine) 3- لتوفير الطاقة الكيميائية والتعرض للهدم. إذ قد تدخل المركبات الوسيطة الناتجة من هدم الحوامض الامينية في دورة حامض النتريك أو يمكن استعمالها لتصنيع الكلوكوز الحوامض الشحمية التي يمكن خزنها في النسيج الدهني. اما المركبات الرئيسية الناتجة عن هدم الكامل للحوامض الامينية فما هي الا ثنائي اوكسيد الكاربون والماء واليوريا.

مصادر الأحماض الامينية[عدل]

أن وجود الأحماض الامينية في الجسم يأتي من مصدرين هما: 1- الجزء الأكبر من الأحماض الأمينية ناجم عن البروتين الغذائي 2- من تعويض بروتينات الجسم بغدة endogrnous من خلال الجوع وسوء التغذية.

  • كما وينمو ايض الأحماض الامينية

1) النفوليتي Catabolic 2) البنائي Anatolic

المراجع[عدل]

  1. ^ باستثناء وحيد وهو البرولين لأن جذره الأميني يرتبط بالسلسلة الجانبية R في شكل حلقة.
  2. ^ ينبغي عدم الخلط بين R وهي المجموعة الجانبية وR وهو تسمية للنضيرة البصرية اليمينية.
  3. ^ Pisarewicz K, Mora D, Pflueger F, Fields G, Marí F (2005). "Polypeptide chains containing D-gamma-hydroxyvaline.". J Am Chem Soc 127 (17): 6207–15. PMID 15853325. 
  4. ^ van Heijenoort J (2001). "Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan.". Glycobiology 11 (3): 25R–36R. PMID 11320055. 
  5. ^ Nelson، David L.؛ Cox, Michael M. (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (الطبعة 3rd ed). Worth Publishers. ISBN 1-57259-153-6. 

المصادر[عدل]

  • المظفر، سامي عبد المهدي، رياض رشيد سلمان "الكيمياء الحياتية (دار الكتب الطباعة – النشر" جامعة بغداد، كلية التربية 1984
  • Roger, L; DeKock, Harry, B. gray "chemical structure and bonding" 1980 ترجمة: زكوم، مهدي ناجي، جماعة البصرة (1983).
  • مقدمات في كيمياء الحياة، ترجمة الدكتور أحمد سلمان الجنابي.
  • أسس الكيمياء العامة والعضوية والحياتية/ تأليف. جون ر.هرار ترجمة الدكتور عبد ناجي.
  • هربت ما يسليش/ تاليف هوارد بنجامكين/ جاكوب شارفكين
  • هابر "الكيمياء الحيوية" ترجمة وأشراف أ.د. رويدة أبو سمرة د. نزار حمود / د. عماد أبو علي.

انظر أيضاً[عدل]