مستخدم:Lara Daoud Jada/Metalloproteinase

Peptidase_M50
معرف
رمز	Peptidase_M50
قاعدة بيانات عوائل البروتينات	PF02163
قاعدة بيانات عوائل البروتينات clan	CL0126
إنتربرو	IPR008915
ميروبس ‏	M50
قاعدة بيانات توجهات البروتينات في الأغشية	184
قاعدة بيانات توجهات البروتينات في الأغشية	3b4r

Lara Daoud Jada/Metalloproteinase
معرف
رمز	?

A الفلزي، أو metalloprotease، هو أيضا أي البروتيني الانزيم الحفاز الذي ينطوي على آلية المعادن . مثال على ذلك هو ADAM12 الذي يلعب دورًا مهمًا و ذلك في اندماج الخلايا العضلية أثناء نمو الجنين ، في عملية تُعرف باسم: تكوين العضل.

تحتاج غالبية البروتياز المعدني إلى الزنك ، بينما يستخدم الكوبالت من قبل الآخرين. من خلال ثلاثة روابط ، يتم تنسيق أيون المعدن مع البروتين. مع الهيستيدين والغلوتامات والأسبارتات والليسين والأرجينين ، يمكن أن تختلف الروابط التي تنسق أيون المعدن. [توضيح مطلوب] يأخذ جزيء الماء القابل للتغير موضع التنسيق الرابع.

يؤدي العلاج بعوامل مخلبية مثل EDTA إلى تعطيل تام. غير أن EDTA عبارة عن مخلب معدني يزيل الزنك الضروري للنشاط. يتم تثبيطها أيضًا بواسطة chelator orthophenanthroline .

تصنيف

هناك مجموعتان فرعيتان من البروتينات المعدنية:

Exopeptidases ، metalloexopeptidases ( رقم EC : 3.4.17).
Endopeptidases ، metalloendopeptidases (3.4.24). تشمل metalloendopeptidases المعروفة بروتينات ADAM و metalloproteinases المصفوفة ، و M16 metalloproteinases مثل الإنزيم المهين للأنسولين والبروتياز المسبق ^[1] ^[2]

في قاعدة بيانات MEROPS ، يتم تجميع عائلات الببتيداز حسب النوع الحفاز ، الحرف الأول الذي يمثل النوع التحفيزي: A ، الأسبارتيك ؛ ج ، سيستين. G ، حمض الجلوتاميك ؛ م ، ميتالو. S ، سيرين تي ، ثريونين. و U ، غير معروف. سيرين، ثريونين و السيستين peptidases الاستفادة من الأحماض الأمينية بمثابة النيوكليوفيل وتشكل أسيل المتوسطة - هذه peptidases يمكن أيضا أن تعمل بسهولة كما ترانسفيراز . في حالة الأسبارتيك والجلوتاميك والميتالوببتيدازات ، فإن النوكليوفيل هو جزيء ماء منشط. في كثير من الحالات ، قد تكون طية البروتين البنيوية التي تميز العشيرة أو العائلة قد فقدت نشاطها التحفيزي ، لكنها تحتفظ بوظيفتها في التعرف على البروتين وربطه .

تعد Metalloproteases أكثر أنواع البروتيز تنوعًا ، حيث تم تصنيف أكثر من 50 عائلة حتى الآن. في هذه الإنزيمات ، يقوم الكاتيون ثنائي التكافؤ ، عادة الزنك ، بتنشيط جزيء الماء. يتم تثبيت أيون المعدن في مكانه بواسطة روابط الأحماض الأمينية ، وعادة ما تكون ثلاثة في العدد. الروابط المعدنية المعروفة هي His أو Glu أو Asp أو Lys وهناك بقايا أخرى على الأقل مطلوبة للحفز ، والتي قد تلعب دورًا كهربائيًا. من بين البروتينات المعدنية المعروفة ، يحتوي نصفها تقريبًا على شكل HEXXH ، والذي تم عرضه في الدراسات البلورية لتشكيل جزء من موقع الربط المعدني. ^[3] وHEXXH عزر هو شائع نسبيا، ولكن يمكن تعريف أكثر صرامة لmetalloproteases باسم 'abXHEbbHbc "، حيث" أ "في معظم الأحيان حمض أميني أساسي أو ثريونين وتشكل جزءا من S1' فرعي في thermolysin وneprilysin، 'ب' هو بقايا بدون تهمة ، و "ج" بقايا كارهة للماء . ^[4] البرولين أبدا وجدت في هذا الموقع، ربما لأنه كسر حلزوني هيكل هذا اعتمدت عزر في metalloproteases.

إن Metallopeptidases من عائلة M48 عبارة عن بروتينات غشائية متكاملة مرتبطة بالشبكة الإندوبلازمية و Golgi ، والتي تربط أيون زنك واحد لكل وحدة فرعية. هذه endopeptidases تشمل CAAX prenyl البروتياز 1، الذي يزيل proteolytically وC-محطة ثلاثة بقايا من farnesylated البروتينات .^{[بحاجة لمصدر]} ^{[ بحاجة لمصدر ]} تم العثور على مثبطات البروتين المعدني في العديد من الكائنات البحرية ، بما في ذلك الأسماك ورأسيات الأرجل والرخويات والطحالب والبكتيريا. ^[5]

metallopeptidase أعضاء M50 الأسرة ما يلي: الثدييات عنصر ستيرول التنظيمي بروتين (SREBP) الموقع ملزم 2 البروتيني والقولونية البروتيني EcfE، المرحلة الرابعة تبوغ البروتين FB.

أنظر أيضا

مصفوفة ميتالوبروتيناز
خريطة تحلل البروتين

^ Shen، Yuequan؛ Joachimiak، Andrzej؛ Rosner، Marsha Rich؛ Tang، Wei-Jen (19 أكتوبر 2006). "Structures of human insulin-degrading enzyme reveal a new substrate recognition mechanism". Nature. ج. 443 ع. 7113: 870–874. Bibcode:2006Natur.443..870S. DOI:10.1038/nature05143. ISSN:1476-4687. PMID:17051221. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |PMCID= تم تجاهله يقترح استخدام |pmc= (مساعدة)
^ King، John V.؛ Liang، Wenguang G.؛ Scherpelz، Kathryn P.؛ Schilling، Alexander B.؛ Meredith، Stephen C.؛ Tang، Wei-Jen (8 يوليو 2014). "Molecular basis of substrate recognition and degradation by human presequence protease". Structure. ج. 22 ع. 7: 996–1007. DOI:10.1016/j.str.2014.05.003. ISSN:1878-4186. PMID:24931469. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |PMCID= تم تجاهله يقترح استخدام |pmc= (مساعدة)
^ Evolutionary families of metallopeptidases. Methods in Enzymology. ج. 248. 1995. ص. 183–228. DOI:10.1016/0076-6879(95)48015-3. ISBN:978-0-12-182149-4. PMID:7674922.
^ "Determining biophysical protein stability in lysates by a fast proteolysis assay, FASTpp". PLOS ONE. ج. 7 ع. 10: e46147. 2012. Bibcode:2012PLoSO...746147M. DOI:10.1371/journal.pone.0046147. PMID:23056252. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |PMCID= تم تجاهله يقترح استخدام |pmc= (مساعدة)صيانة الاستشهاد: دوي مجاني غير معلم (link)
^ "Metalloproteinase inhibitors: status and scope from marine organisms". Biochemistry Research International. ج. 2010: 845975. 2010. DOI:10.1155/2010/845975. PMID:21197102. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |PMCID= تم تجاهله يقترح استخدام |pmc= (مساعدة)صيانة الاستشهاد: دوي مجاني غير معلم (link)

روابط خارجية

قاعدة بيانات MEROPS على الإنترنت للببتيدات ومثبطاتها: Metallo Peptidases
Metalloproteases في المكتبة الوطنية الأمريكية للطب نظام فهرسة المواضيع الطبية (MeSH).

Proteopedia: Metalloproteases
هذه المَقالة تَشتمل على نَص من المِلكية العامة لِـ بفام وَإنتربرو IPR008915.

[[تصنيف:عائلات البروتين]] [[تصنيف:EC 3.4.24]]

[1] Shen، Yuequan؛ Joachimiak، Andrzej؛ Rosner، Marsha Rich؛ Tang، Wei-Jen (19 أكتوبر 2006). "Structures of human insulin-degrading enzyme reveal a new substrate recognition mechanism". Nature. ج. 443 ع. 7113: 870–874. Bibcode:2006Natur.443..870S. DOI:10.1038/nature05143. ISSN:1476-4687. PMID:17051221. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |PMCID= تم تجاهله يقترح استخدام |pmc= (مساعدة)

[2] King، John V.؛ Liang، Wenguang G.؛ Scherpelz، Kathryn P.؛ Schilling، Alexander B.؛ Meredith، Stephen C.؛ Tang، Wei-Jen (8 يوليو 2014). "Molecular basis of substrate recognition and degradation by human presequence protease". Structure. ج. 22 ع. 7: 996–1007. DOI:10.1016/j.str.2014.05.003. ISSN:1878-4186. PMID:24931469. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |PMCID= تم تجاهله يقترح استخدام |pmc= (مساعدة)

[pmid7674922-3] Evolutionary families of metallopeptidases. Methods in Enzymology. ج. 248. 1995. ص. 183–228. DOI:10.1016/0076-6879(95)48015-3. ISBN:978-0-12-182149-4. PMID:7674922.

[4] "Determining biophysical protein stability in lysates by a fast proteolysis assay, FASTpp". PLOS ONE. ج. 7 ع. 10: e46147. 2012. Bibcode:2012PLoSO...746147M. DOI:10.1371/journal.pone.0046147. PMID:23056252. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |PMCID= تم تجاهله يقترح استخدام |pmc= (مساعدة)صيانة الاستشهاد: دوي مجاني غير معلم (link)

[5] "Metalloproteinase inhibitors: status and scope from marine organisms". Biochemistry Research International. ج. 2010: 845975. 2010. DOI:10.1155/2010/845975. PMID:21197102. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |PMCID= تم تجاهله يقترح استخدام |pmc= (مساعدة)صيانة الاستشهاد: دوي مجاني غير معلم (link)

[1]

[2]

[3]

[4]

بحاجة لمصدر

[5]