فسفرة

من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
اذهب إلى: تصفح، ‏ ابحث
بقية سرين مفسفر

الفسفرة [1] أو الفسفتة [2] في الكيمياء الحيوية هي عملية يتم فيها إضافة مجموعة فوسفات إلى جزيء بروتين أو جزيء صغير، أو هو إدخال مجموعة فوسفات إلى جزيء عضوي بشكل عام.

تتم العملية بواسطة إنزيمات الكيناز والتي تنقل الفوسفات. وهي تغيير الشكل التركيبي للبروتين بحيث تعدل من صفاته او وظيفته والعملية العكسية تسمى إزالة الفسفرة بواسطة انزيم الفوسفاتيز الذي يقوم بإزالة مجموعة فسفات من البروتين . الأحماض الأمينية الأكثر شيوعا في عملية الفسفرة هي سيرين ،ثريونين، تايروسين في الكائنات الحية حقيقية النواة وحمض الهستيدين في الكائنات الحية البدائية النواة والتي تلعب دورا مهما في عمليات الأيض ونقل الإشارة ,وهناك احماض امينية اخرى يمكن فسفرتها مثل ارجنين، لايسين ،وسيستين . عملية الفسفرة تجعل المجموعة الوظيفية للحمض الاميني مشحونة فتصبح محبة للماء تغير تفاعل الحمض الاميني مع الاحماض الامينية القريبة منه بالتالي تؤثر على تركيب البروتين ووظيفته . بعض البروتينات مثل p53 تحتوي على مواقع متعددة يتم عليها عملية الفسفرة. تدخل عملية الفسفرة في تنظيم عمل البروتينات مثل غلايكوجين فوسفوريليز وتايروسين كاينيز وبعض الانزيمات التي تدخل في نقل الاشارة عبر الخلية مثل الانزيمات المسؤؤلة عن تنظيم هرمون الانسولين المنظم لنسبة السكر في الدم، بحيث تجعل هذه البروتينات فعالة في العمليات الحيوية .ان حدوث عملية الفسفرة وازالة الفسفرة لاي بروتين تسهل استجابة الخلايا لاي اشارة خارجية او ظروف بيئية محيطة وتجعلها اكثر مرونة في استجابتها.[3][4][5][6][7]

مراجع[عدل]

  1. ^ ترجمة Phosphorylation حسب بنك باسم للمصطلحات العلمية
  2. ^ ترجمة Phosphorylation حسب المعجم الطبي الموحد
  3. ^ Levene PA, Alsberg CL (1906). "The cleavage products of vitellin" (PDF). J. Biol. Chem. 2 (1): 127–133.
  4. ^ Johnson L N (2009). "The regulation of protein phosphorylation" (PDF).Biochem Soc. Trans. 37 (2): 627–641.doi:10.1042/BST0370627.PMID 19614568
  5. ^ Cohen P (2000). "The regulation of protein function by multisite phosphorylation – a 25 year update".Trends Biochem. Sci 25 (12): 596–601.doi:10.1016/S0968-0004(00)01712-6.PMID 11116185
  6. ^ Johnson L N, Barford D (1993). "The effects of phosphorylation on the structure and function of proteins[J].".Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure 22 (1): 199–232
  7. ^ Cieśla J, Frączyk T, Rode W (2011)."Phosphorylation of basic amino acid residues in proteins: important but easily missed" (PDF). Acta Biochimica Polonica 58 (2): 137–147.^ Levene PA, Alsberg CL (1906). "The cleavage products of vitellin" (PDF). J. Biol. Chem. 2 (1): 127–133.^ Burnett G, Kennedy EP (December 1954). "The enzymatic phosphorylation of proteins" (PDF). J. Biol. Chem. 211(2): 969–80. PMID 13221602.^ Johnson L N, Barford D (1993). "The effects of phosphorylation on the structure and function of proteins[J].".Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure 22 (1): 199–232.^ Johnson L N (2009). "The regulation of protein phosphorylation" (PDF).Biochem Soc. Trans. 37 (2): 627–641.doi:10.1042/BST0370627.PMID 19614568.^ van Weeren PC, de Bruyn KM, de Vries-Smits AM, van Lint J, Burgering BM (May 1998). "Essential role for protein kinase B (PKB) in insulin-induced glycogen synthase kinase 3 inactivation. Characterization of dominant-negative mutant of PKB". J. Biol. Chem. 273 (21): 13150–6.doi:10.1074/jbc.273.21.13150.PMID 9582355.
AlphaHelixSection (yellow).svg
هذه بذرة مقالة عن الكيمياء الحيوية بحاجة للتوسيع. شارك في تحريرها.