هذه المقالة يتيمة. ساعد بإضافة وصلة إليها في مقالة متعلقة بها

جلوتاثيون أس-ترانسفيراز

من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
اذهب إلى: تصفح، ‏ ابحث
جلوتاثيون أس-ترانسفيراز
GST-wiki.jpg
بنية بلورات الجلوتاثيون اس-ترانسفيراز في الأنوفيلة.[1]
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي 2.5.1.18
رقم التسجيل CAS 50812-37-8
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيم راجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغ راجع BRENDA
إكسباسي راجع NiceZyme
موسوعة كيوتو راجع KEGG
ميتاسيك المسار الأيضي
بريام ملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتين RCSB PDB PDBe PDBsum
الأونتولوجيا الجينية AmiGO / EGO

جلوتاثيون اس-ترانسفيراز((بالإنجليزية: Glutathione S-transferase)) هوانزيم مضاد للأكسدة واسع الطيف.يضم أسرة مكونة من حقيقيات النواة وبدائية النواة في المرحلة الثانية للأيضية .[2][3][4]

تواجده[عدل]

يتواجد الجلوتاثيون اس-ترانسفيراز في الكبد حيث يتم انتاج هذا الانزيم من خلال بروتين الجلوتاثيون من ثلاثة أحماض أمينية هي الجلايسين وحمض الجلوتاميك والسيستين وهو مضاد قوي للأكسدة حيث يثبط تكون الذرات الحرة ويحمي الخلايا من الإصابة بالتلف .[5][6] و يساعد على حماية الجسم من الآثار المدمرة لتدخين السجائر والتعرض للاشعاع، والعلاج الكيميائي للسرطانات، والسموم وهو مضاد قوي لسموم المعادن الثقيلة والعقاقير ويساعد كثيراً في في علاج أمراض الكبد والدم.[7][8]

وظيفته[عدل]

يقوم جلوتاثيون اس-ترانسفيراز بتطهير الكبد من السموم والبكتيريا التي يتعرض لها ,حيث يتم انتاجه من خلال معادلة بيروكسيد الهيدروجين.[9][10] وهو يشكل أيضا مكونا لانزيم آخر هو الجلوتاثيون - اس - ترانسفيراز وهو انزيم واسع الطيف مزيل لسموم الكبد.وكذلك يحمي أنسجة الشرايين والدماغ والقلب وخلايا جهاز المناعة والكليتين وعدستي العينين والكبد والرئتين والجلد من التدمير بسبب الأكسدة.[11] وهو ما يلعب دورا هاما في الوقاية من السرطان وخاصة سرطان الكبد.

المركبات الكيميائية[عدل]

المركبات المستهدفة في هذه الطريقة من قبل جلوتاثيون اس-ترانسفيراز, تشمل مجموعة متنوعة من السموم البيئية أو الخارجية ، بما في ذلك والمواد العلاجية الكيميائية ، والمبيدات الحشرية ومبيدات الأعشاب والمواد المسرطنة، .والجدول التالي هو عن مركبات الانزيم في الإنسان:

GST الكلاس في الإنسان GST فئة الأعضاء (22)
ألفا GSTA1 ، GSTA2 ، GSTA3 ، GSTA4 ، GSTA5
دلتا
غابا GSTK
مو GSTM1, GSTM1L (RNAi), GSTM2, GSTM3, GSTM4, GSTM5
اوميغا GSTO1, GSTO2
بي GSTP1
ثيتا GSTT1, GSTT2, GSTT4
زيتا GSTZ1
ميكروسومي MGST1, MGST2, MGST3

أنظر أيضا[عدل]

المراجع[عدل]

  1. ^ بنك بيانات البروتين 1R5A; Udomsinprasert R, Pongjaroenkit S, Wongsantichon J, Oakley AJ, Prapanthadara LA, Wilce MC, Ketterman AJ (2005). "Identification, characterization and structure of a new Delta class glutathione transferase isoenzyme". Biochem. J. 388 (Pt 3): 763–71. doi:10.1042/BJ20042015. PMC 1183455Freely accessible. PMID 15717864. 
  2. ^ Udomsinprasert R, Pongjaroenkit S, Wongsantichon J, Oakley AJ, Prapanthadara LA, Wilce MC, Ketterman AJ (2005). "Identification, characterization and structure of a new Delta class glutathione transferase isoenzyme". Biochem. J. 388 (Pt 3): 763–71. doi:10.1042/BJ20042015. PMC 1183455Freely accessible. PMID 15717864. 
  3. ^ Sheehan D, Meade G, Foley VM, Dowd CA (2001). "Structure, function and evolution of glutathione transferases: implications for classification of non-mammalian members of an ancient enzyme superfamily". Biochem. J. 360 (Pt 1): 1–16. doi:10.1042/0264-6021:3600001. PMC 1222196Freely accessible. PMID 11695986. 
  4. ^ Allocati N, Federici L, Masulli M, Di Ilio C (2009). "Glutathione transferases in bacteria". FEBS J. 276 (1): 58–75. doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06743.x. PMID 19016852. 
  5. ^ Boyer TD (1989). "The glutathione S-transferases: an update". Hepatology. 9 (3): 486–96. doi:10.1002/hep.1840090324. PMID 2646197. 
  6. ^ Mukanganyama S, Bezabih M, Robert M؛ وآخرون. (2011). "The evaluation of novel natural products as inhibitors of human glutathione transferase P1-1". J Enzyme Inhib Med Chem. 26 (4): 460–7. doi:10.3109/14756366.2010.526769. PMID 21028940. 
  7. ^ Douglas KT (1987). "Mechanism of action of glutathione-dependent enzymes". Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 59: 103–67. PMID 2880477. 
  8. ^ Oakley A (2011). "Glutathione transferases: a structural perspective". Drug Metab. Rev. 43 (2): 138–51. doi:10.3109/03602532.2011.558093. PMID 21428697. 
  9. ^ Josephy PD (2010). "Genetic variations in human glutathione transferase enzymes: significance for pharmacology and toxicology". Hum Genomics Proteomics. 2010: 876940. doi:10.4061/2010/876940. PMC 2958679Freely accessible. PMID 20981235. 
  10. ^ Hayes JD, Flanagan JU, Jowsey IR (2005). "Glutathione transferases". Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 45: 51–88. doi:10.1146/annurev.pharmtox.45.120403.095857. PMID 15822171. 
  11. ^ Eaton DL, Bammler TK (1999). "Concise review of the glutathione S-transferases and their significance to toxicology". Toxicol. Sci. 49 (2): 156–64. PMID 10416260. 

وصلات إضافية[عدل]


EC 2.5.1.18