تعديل ما بعد الترجمة

من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة
اذهب إلى التنقل اذهب إلى البحث
تعديل ما بعد الترجمة للأنسولين. بالأعلى، يترجِم الريبوسوم تسلسل الرنا الرسول إلى بروتين الأنسولين، ثم يمرر هذا البروتين عبر الشبكة الإندوبلازمية أين يتم قصه وطيّه وإحكام بنيته بواسطة روابط ثنائي الكبريتيد (-S-S-). بعدها يمر البروتين عبر جهاز غولجي أين يتم حزمه في حويصلة، وفي الحويصلة تُقص أجزاء إضافية أخرى منه ويتحول إلى أنسولين ناضج.

تعديلات ما بعد الترجمة (بالإنجليزية: Post-translational modifications) واختصارا (PTM) هي تعديلات كيميائية تساهمية تخضع لها البروتينات بعد عملية الترجمة، وتتم في الغالب بواسطة إنزيمات وذلك لتكوين بروتينات ناضجة قادرة على تأدية مهام معينة. هذه التعديلات مهمة في تأشير الخلية ومن الأمثلة على ذلك تحويل طلائع الهرمونات إلى هرمونات.

يمكن أن تحدث تعديلات ما بعد الترجمة على السلسلة الجانبية للحمض أميني أو على نهاية البروتين الأمينية أو الكربوكسيلية.[1] ويمكنها توسيع عدد البروتينات الـ 20 القياسية بتعديل مجموعة وظيفية موجودة أو إضافة أخرى جديدة مثل الفوسفات. الفسفرة آلية شائعة جدا لتنظيم نشاط الإنزيمات وهي أكثر تعديلات ما بعد الترجمة شيوعا.[2] العديد من بروتينات حقيقيات النوى لديها مركبات سكرية مرتبطة بها وذلك عبر عملية تعديل تسمى الغلكزة، والتي يمكن أن تعزز تطوي البروتين وتحسن استقراره، فضلا عن عملها في وظائف تنظيمية. ربط جزيئات ليبيدية بالبروتين يعرف باللبددة ويستهدف في العادة بروتينا -أو جزءا منه- مرتبطا بغشاء الخلية .

تتمثل الأشكال الأخرى لتعديلات ما بعد الترجمة في قص الروابط الببتيدية، كما هو الحال أثناء معالجة البروتين الطليعي لتكوين بروتين ناضج أو إزالة جزيء الميثيونين المشرع. تشكيل روابط ثنائي الكبريتيد من وحدات السيستئين يمكن أن يوصف بأنه من تعديلات ما بعد الترجمة كذلك.[3] على سبيل المثال ببتيد هرمون الأنسلون يُقص مرتين بعد تشكل ورابط ثنائي الكبريتيد، ويُزال بروتين طليعي من وسط سلسلته، البروتين الناتج من ذلك يتكون من سلسلتي عديد ببتيد متصلتين بروابط ثنائي الكبريتيد.

بعض تعديلات ما بعد الترجمة عبارة عن نتائج للإجهاد التأكسدي. إضافة كربونيل مثال على استهداف البروتينات المعدلة من أجل تحليلها ويمكن أن يتنج عن ذلك تكدسات بروتينية.[4][5] يمكن أن تستخدم أحماض أمينية محددة كواسمات حيوية للإشارة إلى الضرر التأكسدي.[6]

المواقع التي تخضع لتعديلات ما بعد الترجمة هي تلك التي تملك مجموعة وظيفية تعمل كمحب للنواة في التفاعل وهي: مجموعات هيدروكسيل السيرين والثريونين والتيروسين، الهيئات الأمينية لليسين والأرجنين والهستيدين، أنيونات الثيول للسيستئين، كربوكسلات الأسبارتات والغلوتامات، النهايتين الأمينية والكربوكسيلية. رغم أن أميد الأسباراجين محب نواة ضعيف، إلا أنه يمكن أن يعمل كنقطة ارتباط للغليكانات. يمكن أن تحدث تعديلات نادرة في الميثيونين المؤكسد وفي بعض جذور الميثيلين بالسلاسل الجانبية.[7]

يمكن الكشف تجريبيا عن تعديلات ما بعد الترجمة بواسطة العديد من التقنيات منها: مطيافية الكتلة، لطخة إيسترن ولطخة ويسترن.

تعديلات تضاف فيها مجموعات وظيفية[عدل]

مراجع[عدل]

  1. ^ Pratt، Donald Voet; Judith G. Voet; Charlotte W. (2006). Fundamentals of biochemistry : life at the molecular level (الطبعة 2.). Hoboken, NJ: Wiley. ISBN 978-0-471-21495-3. 
  2. ^ Khoury، GA؛ Baliban، RC؛ Floudas، CA (13 September 2011). "Proteome-wide post-translational modification statistics: frequency analysis and curation of the swiss-prot database". Scientific Reports. 1: 90. Bibcode:2011NatSR...1E..90K. PMC 3201773Freely accessible. PMID 22034591. doi:10.1038/srep00090. 
  3. ^ Lodish، H؛ Berk، A؛ Zipursky، SL؛ وآخرون. (2000). "17.6, Post-Translational Modifications and Quality Control in the Rough ER". Molecular Cell Biology (الطبعة 4th). New York: W. H. Freeman. ISBN 978-0-7167-3136-8. 
  4. ^ Dalle-Donne، Isabella؛ Aldini، Giancarlo؛ Carini، Marina؛ Colombo، Roberto؛ Rossi، Ranieri؛ Milzani، Aldo (2006). "Protein carbonylation, cellular dysfunction, and disease progression". Journal of Cellular and Molecular Medicine. 10 (2): 389–406. PMC 3933129Freely accessible. PMID 16796807. doi:10.1111/j.1582-4934.2006.tb00407.x. 
  5. ^ Grimsrud، P. A.؛ Xie، H.؛ Griffin، T. J.؛ Bernlohr، D. A. (2008). "Oxidative Stress and Covalent Modification of Protein with Bioactive Aldehydes". Journal of Biological Chemistry. 283 (32): 21837–41. PMC 2494933Freely accessible. PMID 18445586. doi:10.1074/jbc.R700019200. 
  6. ^ Gianazza، E؛ Crawford، J؛ Miller، I (July 2007). "Detecting oxidative post-translational modifications in proteins.". Amino Acids. 33 (1): 51–6. PMID 17021655. doi:10.1007/s00726-006-0410-2. 
  7. ^ Walsh,، Christopher T. (2006). Posttranslational modification of proteins : expanding nature's inventory. Englewood: Roberts and Co. Publ. ISBN 9780974707730.  :12–14