ERO1LB

ERO1B
المعرفات
الأسماء المستعارة	ERO1B, ERO1LB, Ero1beta, endoplasmic reticulum oxidoreductase beta, endoplasmic reticulum oxidoreductase 1 beta
معرفات خارجية	الوراثة المندلية البشرية عبر الإنترنت 615437 MGI: MGI:1914725 HomoloGene: 8740 GeneCards: 56605
علم الوجود الجيني الوظيفة الجزيئية • unfolded protein binding • oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors, disulfide as acceptor • oxidoreductase activity • ‏GO:0001948 ربط بروتيني • protein-disulfide reductase activity • protein disulfide isomerase activity المكونات الخلوية • شبكة إندوبلازمية • غشاء • endoplasmic reticulum membrane العمليات الحيوية • insulin processing • 4-hydroxyproline metabolic process • extracellular matrix organization • طي البروتين • protein maturation by protein folding • glucose homeostasis • cell redox homeostasis • cellular protein modification process • protein folding in endoplasmic reticulum المصادر:Amigo / QuickGO
نمط التعبير عن الحمض النووي الريبوزي
المزيد من بيانات التعبير المرجعية
أورثولوج
الأنواع	الإنسان	الفأر
أنتريه	56605	67475
Ensembl	ENSG00000086619	ENSMUSG00000057069
يونيبروت	Q86YB8	Q8R2E9
RefSeq (مرسال ر.ن.ا.)	‏XM_017001834، ‏XM_024448449 NM_019891، ‏XM_017001834، ‏XM_024448449	‏XM_006516730، ‏XM_006516731، ‏XM_006516732 NM_026184، ‏XM_006516730، ‏XM_006516731، ‏XM_006516732
RefSeq (بروتين)	‏XP_016857323، ‏XP_024304217 NP_063944، ‏XP_016857323، ‏XP_024304217	‏XP_006516793، ‏XP_006516794، ‏XP_006516795 NP_080460، ‏XP_006516793، ‏XP_006516794، ‏XP_006516795
الموقع (UCSC	n/a	Chr 13: 12.57 – 12.61 Mb
بحث ببمد	[1]	[2]
ويكي بيانات
اعرض/عدّل إنسان اعرض/عدّل فأر

ERO1LB‏ (Endoplasmic reticulum oxidoreductase 1 beta) هوَ بروتين يُشَفر بواسطة جين ERO1LB في الإنسان.

الوظيفة

هذا القسم فارغ أو غير مكتمل، ساهم بتحريره.

الأهمية السريرية

هذا القسم فارغ أو غير مكتمل، ساهم بتحريره.

قراءة متعمقة

• "Manipulation of oxidative protein folding and PDI redox state in mammalian cells". EMBO J. 20 (22): 6288–96. 2002. doi:10.1093/emboj/20.22.6288. PMC 125306. PMID 11707400.
• "ERp44, a novel endoplasmic reticulum folding assistant of the thioredoxin family". EMBO J. 21 (4): 835–44. 2002. doi:10.1093/emboj/21.4.835. PMC 125352. PMID 11847130.
• "Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. 2003. Bibcode:2002PNAS...9916899M. doi:10.1073/pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
• "The cellular oxygen tension regulates expression of the endoplasmic oxidoreductase ERO1-Lalpha". Eur. J. Biochem. 270 (10): 2228–35. 2003. doi:10.1046/j.1432-1033.2003.03590.x. PMID 12752442.
• "Glutathione limits Ero1-dependent oxidation in the endoplasmic reticulum". J. Biol. Chem. 279 (31): 32667–73. 2004. doi:10.1074/jbc.M404992200. PMID 15161913.
• "The Status, Quality, and Expansion of the NIH Full-Length cDNA Project: The Mammalian Gene Collection (MGC)". Genome Res. 14 (10B): 2121–7. 2004. doi:10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334.
• "Tissue-specific expression and dimerization of the endoplasmic reticulum oxidoreductase Ero1beta". J. Biol. Chem. 280 (38): 33066–75. 2005. doi:10.1074/jbc.M505023200. PMID 16012172.
• "Elucidation of N-glycosylation sites on human platelet proteins: a glycoproteomic approach". Mol. Cell. Proteomics. 5 (2): 226–33. 2006. doi:10.1074/mcp.M500324-MCP200. PMID 16263699.
• "Dynamic retention of Ero1alpha and Ero1beta in the endoplasmic reticulum by interactions with PDI and ERp44". Antioxid. Redox Signal. 8 (3–4): 274–82. 2006. doi:10.1089/ars.2006.8.274. PMID 16677073.
• "Mutations in the FAD binding domain cause stress-induced misoxidation of the endoplasmic reticulum oxidoreductase Ero1beta". J. Biol. Chem. 281 (35): 25018–25. 2006. doi:10.1074/jbc.M602354200. PMID 16822866.

هذه بذرة مقالة عن جين على كروموسوم 1 بحاجة للتوسيع. شارك في تحريرها.